Säure-Base-Verhalten ionisierbarer Seitenketten
Wie saure und basische Seitenketten einen dritten pKs-Wert liefern, den isoelektrischen Punkt verschieben und die Ladung von Glutaminsäure, Lysin, Arginin und Histidin bestimmen.
Das Wichtigste in Kürze
- Aminosäuren mit ionisierbarer Seitenkette haben einen dritten pKs-Wert, der den pI ins Saure (Asp, Glu) oder Basische (Lys, Arg) verschiebt.
- Gly, Ile, Pro, Phe, Trp, Ser und Asn besitzen nur zwei pKs-Werte, Asp und Glu zwei davon im Sauren.
- Glutaminsäure: α-COOH 2,2 ist acider als γ-COOH 4,3; am pI ≈ 3,2 sind \(\ce{NH3+}\) und α-Carboxylat geladen, die γ-COOH protoniert.
- Für den pI basischer Aminosäuren mittelt man die zwei höchsten pKs: Lysin 9,9, Arginin 10,8.
- Im Lysin-Zwitterion ist die ε-Aminogruppe protoniert; die Guanidinogruppe des Arginins ist basischer als die α-Aminogruppe.
- Im Histidin-Dikation steigt die Acidität α-Ammonium < Imidazolium-NH < Carboxy; bei pH 7,4 ist Histidin nicht vollständig protoniert.
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Worum es geht
Einige proteinogene Aminosäuren tragen in der Seitenkette eine Gruppe, die ein Proton abgeben oder aufnehmen kann. Sie besitzen deshalb drei pKs-Werte, und ihr isoelektrischer Punkt rückt ins Saure oder Basische. Davon hängen Ladung, Löslichkeit und Trennverhalten von Aminosäuren und Peptiden ab, etwa in der Elektrophorese.
Titrierbare Gruppen
Jede Aminosäure hat mindestens zwei titrierbare Gruppen: die α-Carboxygruppe mit pKs um 2 und die α-Ammoniumgruppe mit pKs um 9 bis 10. Wie daraus Zwitterion und pI folgen, steht unter Zwitterion und isoelektrischer Punkt.
Ohne ionisierbare Seitenkette bleibt es bei zwei pKs-Werten. Das gilt für Glycin, Isoleucin und Prolin mit reinen Kohlenwasserstoffresten. Es gilt ebenso für Phenylalanin, Tryptophan, Serin und Asparagin. Serin-OH und Indol-NH sind in Wasser zu schwach acide. Die Amidgruppe des Asparagins ist neutral, weil die Amidmesomerie das Elektronenpaar am Stickstoff bindet.
Eine ionisierbare Seitenkette liefert einen dritten pKs-Wert. Seine Lage verrät die Gruppe. Zwei Werte im Sauren zeigen eine zweite Carboxygruppe, also Asparagin- oder Glutaminsäure. Zwei Werte im Basischen samt pI im Basischen zeigen eine zusätzliche Aminogruppe wie beim Lysin.
| Aminosäure | α-COOH | Seitenkette | α-\(\ce{NH3+}\) | pI |
|---|---|---|---|---|
| Asparaginsäure | 1,9 | 3,7 (COOH) | 9,6 | 2,8 |
| Glutaminsäure | 2,2 | 4,3 (COOH) | 9,7 | 3,2 |
| Histidin | 1,8 | 6,0 (Imidazolium) | 9,2 | 7,6 |
| Lysin | 2,18 | 10,79 (ε-\(\ce{NH3+}\)) | 8,95 | 9,9 |
| Arginin | 2,2 | 12,5 (Guanidinium) | 9,0 | 10,8 |
Auch Tyrosin (Phenol-OH, pKs um 10) und Cystein (SH, pKs um 8,3) zeigen einen dritten Wert im Basischen. Ihr pI bleibt aber im schwach Sauren, denn beim Deprotonieren entsteht eine negative statt einer positiven Ladung.
Glutaminsäure
Glutaminsäure trägt am γ-C-Atom eine zweite Carboxygruppe. Ihre drei pKs-Werte lauten 2,2 für die α-COOH, 4,3 für die γ-COOH und 9,7 für die α-\(\ce{NH3+}\). Die α-Carboxygruppe ist acider als die γ-Carboxygruppe. Die benachbarte Ammoniumgruppe zieht Elektronen ab und stabilisiert das Carboxylat elektrostatisch (Substituenteneffekte). Die Seitenkettengruppe sitzt weiter entfernt und verhält sich wie eine gewöhnliche Alkancarbonsäure mit Pufferbereich um pH 4.
Im stark Sauren liegt das Kation mit Ladung +1 vor. Mit steigendem pH gibt zuerst die α-COOH ihr Proton ab, dann die γ-COOH, zuletzt die Ammoniumgruppe. Die Neutralform existiert zwischen pKs 2,2 und 4,3. Sie trägt \(\ce{NH3+}\), ein α-Carboxylat und eine protonierte γ-COOH. Der pI beträgt daher (2,2 + 4,3)/2 ≈ 3,2.
Sollst du unter mehreren Strukturformeln die Form am pI wählen, suche die mit genau einer positiven und einer negativen Ladung. Eine Struktur mit zwei Carboxylaten ist das Anion, das erst oberhalb von pH 4,3 überwiegt.
pI basischer Aminosäuren
Bei basischen Aminosäuren liegt die Neutralform am anderen Ende der Leiter. Die Carboxygruppe muss deprotoniert sein, und eine der beiden kationischen Gruppen muss ihr Proton abgegeben haben. Das Zwitterion existiert also zwischen dem zweiten und dem dritten pKs.
Für den pI mittelt man die beiden pKs-Werte, die die ladungsneutrale Form einschließen. Bei basischen Aminosäuren sind das die zwei höchsten, bei sauren die zwei niedrigsten.
- Ordnen: Arginin hat die pKs-Werte 2,2, 9,0 und 12,5.
- Ladungen zuordnen: Unter 2,2 liegt die Form +2 vor, bis 9,0 die Form +1, bis 12,5 die Neutralform, darüber das Anion.
- Neutralform eingrenzen: Sie liegt zwischen 9,0 und 12,5.
- Mitteln: pI = (9,0 + 12,5)/2 ≈ 10,8.
Für Lysin ergibt sich ebenso pI = (8,95 + 10,79)/2 ≈ 9,9. Beide Werte liegen klar im Basischen, der pI des Arginins also nicht bei pH 7. Bei pH 7 sind Lysin und Arginin deshalb positiv geladen. Wer die beiden unteren Werte mittelt, landet beim Lysin bei 5,6 und damit falsch.
Lysin, Arginin, Histidin
Die drei basischen Aminosäuren unterscheiden sich darin, wie fest ihre Seitenkette ein Proton bindet.
Lysin
Lysin hat die pKs-Werte 2,18 (Carboxy), 8,95 (α-Amino) und 10,79 (ε-Amino). Die ε-Aminogruppe am Ende der Butylkette ist ein gewöhnliches primäres Alkylamin. Die α-Aminogruppe ist weniger basisch, weil die benachbarte Carbonylgruppe Elektronendichte abzieht. Lysin gibt seine Protonen daher in der Reihenfolge Carboxy, α-Ammonium, ε-Ammonium ab.
Der niedrigste Wert 2,18 gehört zur Carboxygruppe, nicht zur ε-Ammoniumgruppe. Im Zwitterion ist deshalb die ε-Aminogruppe protoniert, die α-Aminogruppe liegt neutral als \(\ce{NH2}\) vor.
Aus der Leiter folgt mehr. Das einfach positive Kation trägt neben zwei Ammoniumgruppen bereits ein Carboxylat. Das Monoanion nimmt bis zum Dikation insgesamt drei Protonen auf.
Arginin
Die Guanidinogruppe an C-5 ist mit pKs um 12,5 die stärkste Base unter den Seitenketten. Im Guanidinium-Ion verteilt sich die positive Ladung mesomer über drei Stickstoffatome (Guanidine als starke Basen). Sie ist damit basischer als die α-Aminogruppe.
Bei physiologischem pH ist die Guanidinogruppe praktisch vollständig protoniert. Die α-Aminogruppe ist ebenfalls protoniert, die Carboxygruppe dissoziiert. Diese Form mit Nettoladung +1 ist die monoprotonierte Form, bezogen auf das Zwitterion aus Guanidinium und Carboxylat. Die Carboxygruppe wird erst in der zweifach protonierten Form (+2) protoniert.
Histidin
Der Imidazolring des Histidins hat einen pKs um 6,0. Bei pH 1 sind alle drei Gruppen protoniert: die undissoziierte COOH, die α-Ammoniumgruppe und das Imidazolium. Dieses dreifach protonierte Teilchen trägt die Ladung +2 und heißt Histidin-Dikation. Die Acidität steigt von der α-Ammoniumgruppe (9,2) über das Imidazolium-NH (6,0) zur Carboxygruppe (1,8).
Weil 6,0 nahe am physiologischen pH liegt, ist Histidin in Peptiden bei pH 7,4 nicht quantitativ protoniert. Nach Henderson-Hasselbalch trägt nur rund 4 % ein Imidazolium. Diese halbe Protonierung macht Histidin in vielen Enzymen zum Protonenüberträger.
Quiz
Aussage 1
Serin besitzt wegen seiner Hydroxygruppe im wässrigen Bereich drei titrierbare Gruppen.
Die Serin-OH ist in Wasser zu schwach acide. Serin zeigt wie Glycin nur zwei pKs-Werte.
Aussage 2
Am isoelektrischen Punkt der Glutaminsäure ist die α-Carboxygruppe deprotoniert, die Seitenketten-Carboxygruppe aber protoniert.
Die α-COOH (pKs 2,2) ist acider als die γ-COOH (pKs 4,3). Am pI um 3,2 ist nur die α-Carboxygruppe dissoziiert.
Aussage 3
Im Zwitterion des Lysins trägt die α-Aminogruppe die positive Ladung, während die ε-Aminogruppe neutral vorliegt.
Umgekehrt: Die ε-Aminogruppe (pKs 10,79) ist basischer und bleibt protoniert, die α-Aminogruppe (pKs 8,95) liegt als \(\ce{NH2}\) vor.
Aussage 4
Die Guanidinogruppe des Arginins ist basischer als seine α-Aminogruppe und liegt bei physiologischem pH praktisch vollständig protoniert vor.
Mit pKs um 12,5 ist das mesomeriestabilisierte Guanidinium deutlich schwächer acide als die α-Ammoniumgruppe (pKs 9,0).
Aussage 5
Im Histidin-Dikation ist das Imidazolium-NH acider als die α-Ammoniumgruppe, aber weniger acide als die Carboxygruppe.
Die pKs-Werte betragen 9,2 (α-Ammonium), 6,0 (Imidazolium) und 1,8 (Carboxy).
Aussage 6
Der isoelektrische Punkt des Lysins ergibt sich als Mittelwert aus 2,18 und 8,95 und liegt damit im schwach Sauren.
Die Neutralform liegt zwischen den beiden Ammonium-pKs. Richtig ist pI = (8,95 + 10,79)/2 ≈ 9,9.
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