Aromatische Aminosäuren und Histidin
Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan und Histidin unterscheiden sich nur im Ring an ihrer CH2-Gruppe. Diese Einheit zeigt, wie man sie daran sicher erkennt.
Das Wichtigste in Kürze
- Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan sind die aromatischen proteinogenen Aminosäuren, Histidin trägt mit dem Imidazolring ebenfalls einen Heteroaromaten.
- Phe hat eine Benzyl-, Tyr eine 4-Hydroxybenzyl- und Trp eine Indol-3-ylmethyl-Seitenkette.
- Tyrosin ist 2-Amino-3-(4-hydroxyphenyl)propansäure, sein Zwitterion trägt \(\ce{NH3+}\) und \(\ce{COO-}\).
- L-DOPA besitzt zwei benachbarte OH-Gruppen an C-3 und C-4 und wird durch die DOPA-Decarboxylase zu Dopamin.
- Histidin trägt einen über \(\ce{CH2}\) gebundenen Imidazol-4-yl-Rest, der am pyridinartigen N protoniert wird und die Seitenkette basisch macht.
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Worum es geht
Vier proteinogene Aminosäuren tragen ein aromatisches Ringsystem in der Seitenkette. Wer die Ringe auseinanderhält, erkennt die Aminosäuren an jeder Strukturformel. Außerdem versteht man so Arzneistoffe wie Levodopa und die Rolle des Histidins in Enzymen.
Phe, Tyr, Trp
Alle drei teilen das Gerüst jeder α-Aminosäure: ein α-C-Atom mit Amino- und Carboxygruppe. Sie unterscheiden sich allein im Rest, der über eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe am α-C hängt. Dieser Rest ist immer ein aromatisches Ringsystem. Deshalb zählen L-Phenylalanin, L-Tyrosin und L-Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren.
| Aminosäure | Seitenkette | Ringsystem | Erkennungsmerkmal |
|---|---|---|---|
| Phenylalanin (Phe, F) | Benzyl, \(\ce{C6H5-CH2-}\) | unsubstituierter Phenylring | keine OH-Gruppe |
| Tyrosin (Tyr, Y) | 4-Hydroxybenzyl, \(\ce{HO-C6H4-CH2-}\) | Phenol | eine OH in para-Stellung |
| Tryptophan (Trp, W) | Indol-3-ylmethyl | Indol | NH im Fünfring, Benzolring anelliert |
| L-DOPA (nicht proteinogen) | 3,4-Dihydroxybenzyl | Brenzcatechin | zwei benachbarte OH |
Phenylalanin ist die Stammverbindung. Sein Phenylring trägt keinen Substituenten, also auch keine phenolische OH-Gruppe. Tyrosin ist Phenylalanin mit einer OH-Gruppe in para-Stellung. Der systematische Name lautet 2-Amino-3-(4-hydroxyphenyl)propansäure. Die OH-Gruppe macht den Ring zum Phenol und ist schwach sauer, wie bei allen Phenolen.
Tryptophan trägt das Indol-Ringsystem. Darin ist ein Benzolring mit einem Pyrrolring verschmolzen. Die \(\ce{CH2}\)-Gruppe sitzt an C-3 des Indols, daher der Name Indol-3-ylmethyl.
Die drei Seitenketten sind ein Examensklassiker: Benzyl bei Phe, 4-Hydroxybenzyl bei Tyr, Indol-3-ylmethyl bei Trp. Achte am Benzolring auf Zahl und Stellung der OH-Gruppen, denn eine para-OH bedeutet Tyrosin, zwei benachbarte bedeuten DOPA.
Im Körper hängen die Benzolring-Aminosäuren über eine Reaktionskette zusammen. Die Phenylalanin-Hydroxylase führt die para-OH ein und bildet Tyrosin. Die Tyrosin-Hydroxylase setzt eine zweite OH-Gruppe direkt daneben an C-3. So entsteht L-DOPA (3,4-Dihydroxyphenylalanin). Die DOPA-Decarboxylase spaltet schließlich \(\ce{CO2}\) ab, und es entsteht der Neurotransmitter Dopamin. Als Levodopa ist L-DOPA ein Parkinson-Arzneistoff.
Aromatisch heißt hier: Ein Ring sitzt in der Seitenkette. Threonin trägt zwar wie Tyrosin eine OH-Gruppe, doch an einer rein aliphatischen Kette. Es gehört daher zu den Aminosäuren mit Hydroxyfunktion. Ein Indolring kommt nur im Tryptophan vor. Tyrosin hat einen einfachen Benzolring. Pyroglutaminsäure besitzt zwar einen Fünfring mit NH, das ist aber ein Lactam ohne Benzolring. Cystein mit seiner SH-Gruppe und Ornithin mit seiner Aminopropylkette sind ganz ohne Ring.
Tyrosin am Zwitterion erkennen
In Strukturformeln stehen Aminosäuren meist als Zwitterion. Die Aminogruppe ist dann als \(\ce{NH3+}\) protoniert, die Carboxygruppe liegt als Carboxylat vor. Für Tyrosin sieht das so aus:
\[\ce{HO-C6H4-CH2-CH(NH3+)-COO-}\]
- Gerüst prüfen: \(\ce{H3N+-CH-COO-}\) mit einer \(\ce{CH2}\)-Gruppe als Beginn der Seitenkette.
- Ringtyp bestimmen: Ein einzelner Sechsring weist auf Phe, Tyr oder DOPA hin. Ein Bicyclus mit NH im Fünfring bedeutet Trp.
- Substituenten zählen: Kein OH heißt Phe, ein OH heißt Tyr, zwei OH heißen DOPA.
- Stellung prüfen: Beim Tyrosin steht die OH-Gruppe gegenüber der \(\ce{CH2}\)-Gruppe, also para.
Histidin
Auch Histidin (His, H) trägt eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe am α-C. Daran hängt jedoch ein Imidazolring. Das ist ein aromatischer Fünfring mit zwei Stickstoffatomen in 1,3-Stellung. Seine Grundlagen stehen bei den Azolen. Der Ring ist über C-4 gebunden, die Seitenkette heißt daher Imidazol-4-ylmethyl.
Die beiden Stickstoffatome verhalten sich verschieden. N-1 ist pyrrolartig: Es trägt ein H, und sein freies Elektronenpaar gehört zum aromatischen Sextett. N-3 ist pyridinartig: Sein Elektronenpaar liegt in der Ringebene und ist frei verfügbar. Dort wird protoniert. Im entstehenden Imidazolium-Ion verteilt sich die positive Ladung über beide Stickstoffatome.
Deshalb besitzt Histidin eine basische Seitenkette. Der pKs-Wert des Imidazolium-Ions liegt bei etwa 6. Bei physiologischem pH ist also ein Teil der Seitenketten protoniert. Histidin ist damit schwächer basisch als Lysin und Arginin, kann aber Protonen gut aufnehmen und abgeben. Diese Pufferrolle nutzen viele Enzyme im aktiven Zentrum. Genaueres zu den pKs-Werten steht beim Säure-Base-Verhalten der Seitenketten.
Histidin unter mehreren Zwitterionen zu erkennen wird im Examen gerne gefragt. Entscheidend ist ein Fünfring an der \(\ce{CH2}\)-Gruppe mit zwei N-Atomen, die durch ein C-Atom getrennt sind. Das Gerüst \(\ce{H3N+-CH-COO-}\) ist dasselbe wie bei Tyrosin, der Imidazolring bleibt im Zwitterion ungeladen.
Auch Tryptophan trägt einen stickstoffhaltigen Fünfring. Er enthält aber nur ein pyrrolartiges, nicht basisches N und ist mit einem Benzolring verschmolzen. Einen Imidazolring besitzt unter den proteinogenen Aminosäuren nur Histidin.
Quiz
Aussage 1
Phenylalanin trägt an seinem Phenylring eine phenolische OH-Gruppe.
Der Phenylring des Phenylalanins ist unsubstituiert. Erst Tyrosin trägt eine para-ständige OH-Gruppe.
Aussage 2
Tyrosin lässt sich systematisch als 2-Amino-3-(4-hydroxyphenyl)propansäure bezeichnen.
Die OH-Gruppe sitzt in para-Stellung (Position 4) am Phenylring, der über C-3 der Propansäure gebunden ist.
Aussage 3
In L-DOPA stehen die beiden OH-Gruppen am Phenylring in 2,4-Stellung.
L-DOPA ist 3,4-Dihydroxyphenylalanin. Die beiden OH-Gruppen stehen direkt nebeneinander.
Aussage 4
Die Seitenkette des Histidins wird am pyridinartigen Stickstoffatom des Imidazolrings protoniert.
Nur das pyridinartige N-3 hat ein freies Elektronenpaar in der Ringebene. Das pyrrolartige N-1 braucht sein Elektronenpaar für das aromatische Sextett.
Aussage 5
Bei Tryptophan ist die \(\ce{CH2}\)-Gruppe der Seitenkette an C-3 des Indolrings gebunden.
Die Seitenkette heißt deshalb Indol-3-ylmethyl.
Aussage 6
Die Seitenkette von Tryptophan enthält einen Imidazolring.
Tryptophan enthält einen Indolring mit nur einem N-Atom. Ein Imidazolring mit zwei N-Atomen findet sich im Histidin.
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