Chiralität und Konfiguration der Aminosäuren
Warum fast alle natürlichen Aminosäuren chiral und L-konfiguriert sind, welche zwei Aminosäuren ein zweites Chiralitätszentrum tragen und wie man L in (R) oder (S) übersetzt.
Das Wichtigste in Kürze
- Natürliche α-Aminosäuren mit R ≠ H besitzen am Cα ein Chiralitätszentrum, sind optisch aktiv und gehören fast alle der L-Reihe an.
- Glycin trägt zwei H-Atome am Cα und ist daher achiral und optisch inaktiv.
- Nur Threonin und Isoleucin haben zwei Chiralitätszentren und bilden Diastereomere, etwa L-Threonin \((2S,3R)\) und L-allo-Threonin \((2S,3S)\).
- Valin, Leucin, Cystein, Lysin, Arginin, Histidin und Glutamin haben nur ein Chiralitätszentrum.
- L-Aminosäuren sind meist (S), auch L-Lysin, L-Methionin und Boc-L-Alanin. L-Cystein ist (R), weil \(\ce{CH2SH}\) wegen des Schwefels vor COOH rangiert.
Dieses Kapitel ist für Supporter
Relaxed ins Stex ist ein kleines, unabhängiges Projekt. Mit einem Zugang unterstützt du uns und schaltest das ganze 1. Staatsexamen frei. ❤️
Bitte bestätige zuerst deine E-Mail-Adresse
Wir haben dir einen Link geschickt. Erst mit bestätigter E-Mail-Adresse kannst du einen Zugang freischalten und nutzen.
Worum es geht
Proteine bestehen aus chiralen Bausteinen einer einzigen Reihe. Wer die Konfiguration von Aminosäuren sicher benennen kann, versteht auch die Stereochemie von Peptidarzneistoffen wie Ciclosporin oder Octreotid. Vorausgesetzt werden die CIP-Regeln und die Fischer-Projektion.
L-Reihe und optische Aktivität
Am α-C-Atom einer α-Aminosäure sitzen Aminogruppe, Carboxygruppe, ein H-Atom und die Seitenkette R. Ist R ≠ H, sind alle vier Substituenten verschieden. Das Cα ist dann ein Chiralitätszentrum, und die Aminosäure ist optisch aktiv.
Die natürlich vorkommenden Aminosäuren gehören fast alle der L-Reihe an. In der Fischer-Projektion steht die Carboxygruppe oben, die Seitenkette unten. Bei L-Aminosäuren zeigt die Aminogruppe dann nach links.
Glycin trägt als Seitenkette ein zweites H-Atom. Mit zwei gleichen Substituenten ist sein Cα kein Chiralitätszentrum. Glycin ist achiral und optisch inaktiv. Nicht jede α-Aminomonocarbonsäure und nicht jeder Peptidbaustein ist also chiral.
Zwei Chiralitätszentren
Ein zweites Chiralitätszentrum entsteht nur, wenn auch in der Seitenkette ein C-Atom vier verschiedene Substituenten trägt. Das trifft auf genau zwei proteinogene Aminosäuren zu. Beim Threonin trägt das β-C OH, \(\ce{CH3}\), H und das Cα. Beim Isoleucin sitzen am β-C eine Methyl- und eine Ethylgruppe (sec-Butyl-Seitenkette).
| Aminosäure | entscheidendes Seitenketten-C | Chiralitätszentren |
|---|---|---|
| Threonin | β-C mit OH und \(\ce{CH3}\) | 2 |
| Isoleucin | β-C mit \(\ce{CH3}\) und \(\ce{C2H5}\) | 2 |
| Valin | β-C mit zwei \(\ce{CH3}\) | 1 |
| Leucin | γ-C mit zwei \(\ce{CH3}\) | 1 |
| Cystein, Lysin, Arginin, Histidin, Glutamin | nur \(\ce{CH2}\)-Gruppen oder Ringe | 1 |
Die Valin- und Leucin-Seitenkette verzweigt sich zwar, aber in zwei gleiche Methylgruppen. Deshalb bleibt es bei einem Zentrum.
Mit zwei Zentren gibt es \(2^2 = 4\) Stereoisomere. Sie bilden zwei Enantiomerenpaare. Isomere aus verschiedenen Paaren sind Diastereomere. So sind L-Threonin \((2S,3R)\) und L-allo-Threonin \((2S,3S)\) Diastereomere, wie die Abbildung zeigt. Aminosäuren mit nur einem Zentrum bilden nur ein Enantiomerenpaar und keine Diastereomere. Mehr zur Abzählung findest du unter mehrere Chiralitätszentren.
CIP-Konfiguration
D/L beschreibt die Lage der Aminogruppe in der Fischer-Projektion. (R)/(S) folgt dagegen aus den Prioritäten der Substituenten. Beide Systeme sind unabhängig voneinander. Bei Aminosäuren hängen sie trotzdem eng zusammen.
Am Cα hat \(\ce{NH2}\) immer Priorität 1, H immer Priorität 4. Über die Plätze 2 und 3 entscheidet das erste Atom mit seinen Nachbarn. Die Carboxygruppe trägt am C drei O-Atome (O,O,O). Eine gewöhnliche Seitenkette beginnt mit \(\ce{CH2}\) (C,H,H) oder \(\ce{CH3}\) und verliert diesen Vergleich. Damit ist die Reihenfolge \(\ce{NH2}\) > COOH > R > H, und L-Aminosäuren sind (S)-konfiguriert. Das gilt für L-Alanin, L-Lysin und auch L-Methionin. Dessen Schwefel steht erst im dritten Atom der Kette und kommt nicht mehr zum Zug.
Beim Cystein hängt das Schwefelatom direkt am ersten C der Seitenkette. \(\ce{CH2SH}\) trägt also (S,H,H). Schwefel hat eine höhere Ordnungszahl als Sauerstoff und sticht die (O,O,O) der Carboxygruppe aus. Die Plätze 2 und 3 tauschen, und L-Cystein ist (R)-konfiguriert. Die Geometrie bleibt dabei identisch.
L-Aminosäuren sind (S), außer wenn ein Schwefelatom direkt an \(\ce{C}\beta\) sitzt: L-Cystein ist (R). Methionin mit dem Schwefel weiter außen bleibt (S).
Auch bei geschützten Derivaten zählt nur das direkt gebundene Atom. Eine Boc-Gruppe macht aus \(\ce{NH2}\) zwar NH-Boc, doch Stickstoff bleibt Priorität 1. Boc-L-Alanin ist daher wie L-Alanin (S). Bei einer Keilstrichformel legst du H nach hinten und liest 1 → 2 → 3 ab. Im Uhrzeigersinn heißt das (R), gegen den Uhrzeigersinn (S).
Zeigt das H-Atom im Keilstrich zum Betrachter, liefert der abgelesene Drehsinn das umgekehrte Ergebnis. Dann musst du den Deskriptor tauschen.
Quiz
Aussage 1
Glycin ist als einziger proteinogener Peptidbaustein optisch inaktiv, weil sein α-C-Atom zwei Wasserstoffatome trägt.
Mit zwei gleichen Substituenten ist das Cα kein Chiralitätszentrum. Glycin ist achiral.
Aussage 2
Wie L-Cystein ist auch L-Methionin wegen seines Schwefelatoms (R)-konfiguriert.
Bei Methionin steht der Schwefel erst im dritten Atom der Seitenkette. Die Entscheidung fällt schon am ersten C: (C,H,H) unterliegt (O,O,O). L-Methionin ist (S).
Aussage 3
Valin besitzt wegen seiner verzweigten Seitenkette zwei Chiralitätszentren.
Das β-C des Valins trägt zwei gleiche Methylgruppen und ist nicht chiral. Valin hat nur ein Chiralitätszentrum. Zwei Zentren haben Threonin und Isoleucin.
Aussage 4
L-Cystein ist (R)-konfiguriert, weil die \(\ce{CH2SH}\)-Gruppe nach CIP Vorrang vor der Carboxygruppe hat.
Das erste C der Seitenkette trägt (S,H,H), die Carboxygruppe (O,O,O). Schwefel schlägt Sauerstoff, also tauschen die Plätze 2 und 3 gegenüber Alanin.
Fehler entdeckt oder eine Idee? Wir verbessern die Inhalte laufend. Melde es uns gerne über dieses Formular ❤️
Teile der Inhalte wurden mithilfe von KI-Systemen erstellt und werden fortlaufend redaktionell geprüft. Trotz Sorgfalt können Fehler enthalten sein. Wichtige Informationen bitte anhand offizieller Quellen prüfen. Relaxed ins Stex ist ein unabhängiges Angebot und steht in keiner Kooperation mit dem IMPP. Das Angebot ist weder vom IMPP autorisiert noch mit diesem verbunden.