Aminosäuren: Definition und aliphatische Seitenketten
Was eine Aminosäure ausmacht, wie man α- und β-Aminosäuren unterscheidet und wie man Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin und Prolin an der Strukturformel erkennt.
Das Wichtigste in Kürze
- Eine α-Aminosäure trägt Amino- und Carboxygruppe am selben C-Atom. Die proteinogenen Aminosäuren unterscheiden sich nur in der Seitenkette R.
- β-Alanin, \(\ce{H2N-CH2-CH2-COOH}\), trägt die Aminogruppe an C-3 und ist das Homologe des Glycins.
- Thyroxin und Droxidopa sind Aminosäuren, Taurin ist dagegen eine Aminosulfonsäure.
- Glycin trägt nur H und ist achiral. Alanin trägt Methyl, Valin Isopropyl, Leucin Isobutyl, Isoleucin sec-Butyl.
- Leucin und Isoleucin sind Konstitutionsisomere: Leucin verzweigt am γ-C, Isoleucin am β-C.
- Prolin ist Pyrrolidin-2-carbonsäure mit sekundärer Aminogruppe im Ring und bildet im Peptid ein tertiäres Amid.
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Worum es geht
Aminosäuren sind die Bausteine der Peptide und Proteine, vom Insulin bis zu Enzymen und Antikörpern. Wer Peptidarzneistoffe, Infusionslösungen oder Hormone wie Thyroxin verstehen will, muss ihre Strukturen sicher lesen können. Den Anfang machen die Aminosäuren mit einfachen Kohlenwasserstoff-Seitenketten und das ringförmige Prolin.
Proteinogene Aminosäuren im Überblick
Aminosäuren tragen eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe im selben Molekül. Bei den Bausteinen der Proteine sitzen beide am selben C-Atom, dem α-C-Atom. Daran hängen außerdem ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette R. Nur R unterscheidet die Aminosäuren voneinander.
In Wasser liegt eine Aminosäure überwiegend als Zwitterion vor. Die Carboxygruppe hat ihr Proton an die Aminogruppe abgegeben, das Molekül trägt also \(\ce{NH3+}\) und \(\ce{COO-}\). Genaueres steht unter Zwitterion und isoelektrischer Punkt.
Proteinogen heißen die Aminosäuren, aus denen die Ribosomen Proteine aufbauen. Der genetische Code verschlüsselt 20 von ihnen direkt. Selenocystein und Pyrrolysin kommen als 21. und 22. hinzu. Bis auf Glycin sind alle chiral und L-konfiguriert, wie unter Chiralität der Aminosäuren erklärt.
Für das Erkennen an Strukturformeln teilt man nach der Seitenkette ein:
- aliphatisch, unpolar: Gly, Ala, Val, Leu, Ile und das cyclische Pro (diese Seite)
- aromatisch: Phe, Tyr, Trp und His, siehe aromatische Aminosäuren
- mit funktioneller Gruppe: Hydroxy-, Schwefel-, Säure- oder Basenfunktion, siehe Aminosäuren mit funktionellen Seitenketten
Jede proteinogene Aminosäure hat einen Dreibuchstaben-Code und einen Einbuchstaben-Code. Der Dreibuchstaben-Code kürzt meist einfach den Namen ab, etwa Ala oder Val. Beim Einbuchstaben-Code geht das nicht immer auf. L steht für Leucin, deshalb bekommt Isoleucin das I und Prolin das P.
Definition und Vorkommen
Die meisten natürlichen Aminosäuren sind α-Aminosäuren. Der Begriff Aminosäure ist aber weiter gefasst. Entscheidend ist, an welchem C-Atom die Aminogruppe sitzt, gezählt ab dem Carboxy-C.
Das Carboxy-C ist C-1, das Nachbaratom C-2 heißt α, C-3 heißt β. Eine α-Aminosäure trägt die Aminogruppe an C-2, eine β-Aminosäure an C-3.
Das wichtigste Beispiel einer β-Aminosäure ist β-Alanin, \(\ce{H2N-CH2-CH2-COOH}\). Es hat eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe mehr als Glycin und ist dessen Homologes. Mit Alanin ist es nur konstitutionsisomer, denn dort sitzt die Aminogruppe an C-2. Wie jede Aminosäure liegt β-Alanin in Wasser als Zwitterion vor. In der Natur steckt es in der Pantothensäure. Auch die 3-Amino-3-phenylpropansäure ist eine β-Aminosäure, denn der Phenylrest ändert an der Stellung der Aminogruppe nichts.
In einer Skelettformel erkennst du β-Alanin so: Vom Carboxy-C aus zählst du zwei unverzweigte C-Atome weiter. Die Aminogruppe hängt am Kettenende, und eine Seitenkette fehlt.
Viele Aminosäuren kommen nicht in Proteinen vor und sind trotzdem echte Aminosäuren. Das Schilddrüsenhormon Thyroxin entsteht aus Tyrosin und ist eine α-Aminosäure. Ebenso Droxidopa, die 3-(3,4-Dihydroxyphenyl)-3-hydroxy-2-aminopropansäure, eine Vorstufe des Noradrenalins. Auch in größeren Molekülen zählt ein Rest als Aminosäure-Teilstruktur, wenn Amino- und Carboxygruppe frei vorliegen. Das gilt etwa für einen über Schwefel gebundenen Cysteinrest.
Anders ist es bei Taurin, \(\ce{H2N-CH2-CH2-SO3H}\). Statt der Carboxygruppe trägt es eine Sulfonsäuregruppe. Taurin ist deshalb eine Aminosulfonsäure und keine Aminocarbonsäure (zu Sulfonsäuren siehe Schwefelverbindungen).
Gly, Ala, Val, Leu, Ile
Diese fünf Aminosäuren tragen reine Alkyl-Seitenketten ohne weitere funktionelle Gruppe. Sie unterscheiden sich nur in Länge und Verzweigung von R. Die Namen der Alkylreste kennst du von den Alkanen.
| Aminosäure | Code | Seitenkette R | Systematischer Name |
|---|---|---|---|
| Glycin | Gly, G | \(\ce{-H}\) | Aminoethansäure |
| Alanin | Ala, A | Methyl, \(\ce{-CH3}\) | 2-Aminopropansäure |
| Valin | Val, V | Isopropyl, \(\ce{-CH(CH3)2}\) | 2-Amino-3-methylbutansäure |
| Leucin | Leu, L | Isobutyl, \(\ce{-CH2-CH(CH3)2}\) | 2-Amino-4-methylpentansäure |
| Isoleucin | Ile, I | sec-Butyl, \(\ce{-CH(CH3)CH2CH3}\) | 2-Amino-3-methylpentansäure |
Glycin hat streng genommen keine Seitenkette. Am α-C stehen zwei Wasserstoffatome, daher ist es achiral. Im Peptid erkennt man es am Ausschnitt \(\ce{-NH-CH2-CO-}\). Alanin trägt am α-C eine Methylgruppe.
Leucin und Isoleucin haben beide die Summenformel \(\ce{C6H13NO2}\). Sie sind Konstitutionsisomere und unterscheiden sich nur im Ort der Verzweigung. Bei Isoleucin wird dadurch auch das β-C zum Chiralitätszentrum.
- α-C suchen: das C-Atom zwischen Amino- und Carboxygruppe.
- Seitenkette zählen: drei C-Atome bedeuten Valin, vier C-Atome Leucin oder Isoleucin.
- Verzweigung prüfen: Gabelt sich die Kette schon am β-C, ist es Valin oder Isoleucin. Folgt erst eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe und gabelt sich die Kette am γ-C, ist es Leucin.
- Äste vergleichen: Zwei Methyläste am β-C ergeben Valin. Ein Methyl- und ein Ethylast am β-C ergeben Isoleucin.
Valin, Leucin und Isoleucin an der Strukturformel auseinanderzuhalten, ist ein Examensklassiker. Achte auf Kettenlänge und Verzweigungspunkt: Isopropyl gehört zu Valin, Isobutyl zu Leucin, sec-Butyl zu Isoleucin.
Dieselbe Logik gilt für Derivate. Ein N-geschütztes Alanin erkennst du an der Methylgruppe am α-C und an einer Schutzgruppe wie Boc oder Cbz am Stickstoff. Cbz-Glycin und Boc-Glycin tragen dagegen am α-C nur \(\ce{CH2}\) und sind Glycin-Derivate. Die Schutzgruppen selbst behandelt die Peptidsynthese.
Auch Synthesewege lassen sich über die Seitenkette zuordnen. In der Strecker-Synthese liefert der Aldehyd das α-C samt R. Aus 2-Methylpropanal, Ammoniak und Blausäure entsteht so Valin.
Prolin
Prolin fällt aus der Reihe. Seine Seitenkette aus drei \(\ce{CH2}\)-Gruppen biegt zurück und bindet an den Stickstoff. So entsteht ein gesättigter Fünfring mit einem N-Atom, der Pyrrolidinring. Prolin ist Pyrrolidin-2-carbonsäure.
Der Stickstoff trägt damit zwei C-Substituenten und ist eine sekundäre Aminogruppe. N und α-C sind beide Teil des Rings. Weil der Stickstoff direkt am α-C sitzt, bleibt Prolin eine α-Aminosäure. Den Pyrrolidinring darfst du nicht mit dem aromatischen Pyrrol verwechseln, denn Pyrrolidin enthält keine Doppelbindung.
Ältere Texte nennen Prolin eine Iminosäure. Eine Imin-Gruppe enthält aber eine \(\ce{C=N}\)-Doppelbindung, und die fehlt hier. N-substituierte α-Aminosäuren wie Prolin sind sekundäre Amine und keine Imine.
In der Keilstrichformel erkennst du Prolin am Fünfring mit NH und der Carboxygruppe am C-Atom direkt neben dem Stickstoff. Im Zwitterion steht im Ring \(\ce{NH2+}\), außen \(\ce{COO-}\).
Im Peptid wird der Unterschied besonders deutlich. Bei den übrigen Aminosäuren behält der Amid-Stickstoff ein H-Atom, es entsteht ein sekundäres Amid. Am Prolin trägt der Stickstoff schon zwei Ring-C-Atome. Nach der Acylierung hat er drei C-Substituenten und kein H mehr, es bildet sich ein tertiäres Amid (zu Amidtypen siehe Carbonsäureamide). Ohne N–H fehlt ein Wasserstoffbrücken-Donor. Deshalb stört Prolin die α-Helix.
Prolin wird im Examen gerne gefragt. Du solltest den Pyrrolidinring mit Carboxygruppe an C-2 in jeder Darstellung erkennen und wissen, dass sein Stickstoff im Peptid ein tertiäres Amid bildet.
Quiz
Aussage 1
Valin trägt eine sec-Butylgruppe als Seitenkette.
Valin trägt eine Isopropylgruppe, \(\ce{-CH(CH3)2}\). Die sec-Butylgruppe gehört zu Isoleucin.
Aussage 2
β-Alanin ist ein Homologes des Glycins und trägt die Aminogruppe an C-3.
β-Alanin hat eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe mehr als Glycin. Ab dem Carboxy-C gezählt sitzt die Aminogruppe an C-3, der β-Position.
Aussage 3
Der Stickstoff eines Prolinrests bildet im Peptid ein tertiäres Amid ohne N–H-Bindung.
Der Ring-Stickstoff trägt schon zwei C-Atome. Nach der Acylierung hat er drei C-Substituenten und kein H mehr.
Aussage 4
Leucin und Isoleucin haben die gleiche Summenformel \(\ce{C6H13NO2}\) und sind Konstitutionsisomere.
Beide haben vier C-Atome in der Seitenkette. Sie unterscheiden sich nur im Ort der Verzweigung.
Aussage 5
Taurin ist eine α-Aminocarbonsäure, die sich vom Cystein ableitet.
Taurin, \(\ce{H2N-CH2-CH2-SO3H}\), trägt eine Sulfonsäuregruppe statt einer Carboxygruppe. Es ist eine Aminosulfonsäure.
Aussage 6
Glycin ist achiral, weil sein α-C-Atom zwei Wasserstoffatome trägt.
Glycin hat als Seitenkette nur H. Mit zwei gleichen Substituenten ist das α-C kein Chiralitätszentrum.
Aussage 7
Bei Leucin verzweigt sich die Seitenkette bereits am β-C-Atom.
Bei Leucin folgt auf das α-C erst eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe, die Verzweigung liegt am γ-C. Am β-C verzweigen Valin und Isoleucin.
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