70S- und 80S-Ribosomen: Typen und Vorkommen
Wie sich 70S- und 80S-Ribosomen unterscheiden, wo in der Zelle sie vorkommen und warum viele Antibiotika nur bakterielle Ribosomen treffen.
Das Wichtigste in Kürze
- Es gibt zwei Ribosomentypen: 70S (30S + 50S) in Prokaryoten und 80S (40S + 60S) im Cytoplasma der Eukaryoten, mit höherem Sedimentationskoeffizienten.
- 70S-Ribosomen finden sich auch in Mitochondrien und Plastiden, daher besitzen tierische und pflanzliche Zellen beide Typen.
- Im Cytosol und am ER von Eukaryoten sitzen nur 80S-Ribosomen, kerncodierte mRNA wird an ihnen übersetzt.
- 80S-Ribosomen liegen frei im Cytosol oder am rauen ER und sind dabei gleich aufgebaut; lösliche cytosolische Proteine entstehen an freien Ribosomen.
- Aminoglykoside und Tetracycline greifen 70S-Ribosomen an, nicht 80S-Ribosomen, und wirken dadurch selektiv auf Bakterien.
Worum es geht
Ribosomen gibt es in zwei Größen: 70S in Bakterien und Organellen, 80S im Cytosol der Eukaryoten. Dieser Unterschied erklärt, warum Antibiotika wie Doxycyclin oder Gentamicin Bakterien hemmen, ohne die Proteinsynthese menschlicher Zellen lahmzulegen.
Unterschiede der Ribosomentypen
Ribosomen von Prokaryoten und Eukaryoten sind nicht identisch. Ihren Grundaufbau aus zwei Untereinheiten teilen sie, doch Größe und rRNA-Ausstattung unterscheiden sich. Benannt werden sie nach dem Sedimentationskoeffizienten in Svedberg (S). Er gibt an, wie schnell ein Partikel in der Ultrazentrifuge absinkt. Größere Partikel sedimentieren schneller und haben einen höheren S-Wert.
Die bakterielle Translation läuft an 70S-Ribosomen. Die cytoplasmatischen Ribosomen der Eukaryoten sind größere 80S-Ribosomen. Ihr Sedimentationskoeffizient ist also höher, und auch beide Untereinheiten sind größer.
| Merkmal | 70S-Ribosom | 80S-Ribosom |
|---|---|---|
| kleine Untereinheit | 30S mit 16S-rRNA | 40S mit 18S-rRNA |
| große Untereinheit | 50S mit 23S- und 5S-rRNA | 60S mit 28S-, 5,8S- und 5S-rRNA |
| Typ | prokaryotisch | eukaryotisch-cytoplasmatisch |
S-Werte lassen sich nicht einfach addieren. 30S und 50S ergeben zusammen 70S, weil die Sedimentation auch von der Form des Partikels abhängt.
Vorkommen
70S-Ribosomen gibt es nicht nur in Bakterien. Auch Mitochondrien und Plastiden eukaryotischer Zellen besitzen eigene 70S-Ribosomen. Das passt zur Endosymbiontentheorie: Beide Organellen stammen von Bakterien ab und haben deren Ribosomentyp behalten.
Daraus folgt: Auch tierische Zellen enthalten 70S-Ribosomen, nämlich in ihren Mitochondrien. Pflanzenzellen haben sie in Mitochondrien und Chloroplasten. Im Cytosol und am ER von Eukaryoten sitzen dagegen ausschließlich 80S-Ribosomen. Das gilt für Tiere ebenso wie für Samenpflanzen oder Grünalgen.
80S-Ribosomen kommen nur bei Eukaryonten vor. Eine Eucyte besitzt deshalb immer beide Typen nebeneinander. Pflanzen synthetisieren ihre Proteine also nicht ausschließlich an 80S-Ribosomen. Die Arbeitsteilung folgt dem Ort des Gens: Kerncodierte mRNA verlässt den Kern und wird im Cytosol an 80S-Ribosomen übersetzt. Nur die Gene der Organellen-DNA werden in der Organelle an 70S-Ribosomen translatiert.
70S: Prokaryoten sowie Mitochondrien und Plastiden. 80S: nur Eukaryoten, frei im Cytosol und am rauen ER.
Freie und ER-gebundene Ribosomen
Die 80S-Ribosomen einer eukaryotischen Zelle liegen an zwei Orten. Ein Teil schwimmt frei im Cytosol, ein anderer sitzt an den Membranen des rauen ER. Das gilt für tierische Zellen genauso wie für Pflanzenzellen, auch die der Samenpflanzen.
Liegen ungebunden im Cytosol, oft als Polysomen. Sie bilden lösliche cytosolische Proteine, etwa die Enzyme der Glykolyse, sowie kerncodierte Proteine für Kern, Mitochondrien, Plastiden und Peroxisomen.
Sitzen an der Cytosolseite des rauen ER. Sie schleusen ihr Protein während der Synthese ins ER. So entstehen sekretorische Proteine, Membranproteine und lysosomale Enzyme.
Entscheidend ist: Freie und membrangebundene Ribosomen sind gleich aufgebaut. Es gibt keine eigene ER-Sorte. Jede Translation beginnt im Cytosol. Trägt das entstehende Protein ein Signalpeptid, lenkt das SRP das Ribosom zur ER-Membran. Fehlt es, bleibt das Ribosom frei. Ein Teil der Zellproteine entsteht also gar nicht am rauen ER. Nach der Termination zerfällt jedes Ribosom in seine Untereinheiten und kehrt in einen gemeinsamen Pool zurück. Man kann sich das wie einen Taxistand vorstellen: Welcher Wagen zum ER fährt, bestimmt allein der Fahrgast.
Wird im Examen gerne gefragt: 80S-Ribosomen liegen frei im Cytosol und gebunden am rauen ER, beide Formen sind identisch gebaut. Achte darauf, dass auch Prokaryoten Ribosomen besitzen (frei im Cytoplasma, da ihnen das ER fehlt) und Eukaryoten zusätzlich Ribosomen in Organellen haben, etwa in den Chloroplasten von Grünalgen.
Angriffspunkt von Antibiotika
Weil sich 70S- und 80S-Ribosomen im Bau unterscheiden, reagieren sie unterschiedlich empfindlich auf Antibiotika. Viele Antibiotika binden gezielt an Untereinheiten des 70S-Ribosoms. Die 80S-Ribosomen im menschlichen Cytosol sind für sie kein Ziel. Das macht die Hemmung der bakteriellen Proteinsynthese selektiv.
| Klasse | Beispiel | Angriffsort |
|---|---|---|
| Aminoglykoside | Gentamicin, Streptomycin | 30S |
| Tetracycline | Doxycyclin | 30S |
| Makrolide | Erythromycin, Clarithromycin | 50S |
| Lincosamide | Clindamycin | 50S |
| Amphenicole | Chloramphenicol | 50S |
| Oxazolidinone | Linezolid | 50S |
Die Selektivität ist nicht vollkommen. Mitochondrien besitzen selbst bakterienähnliche Ribosomen und können mitbetroffen sein. Das trägt zu Nebenwirkungen bei, etwa zur Knochenmarkschädigung durch Chloramphenicol. Umgekehrt hemmt Cycloheximid gezielt 80S-Ribosomen und ist deshalb nur ein Laborwerkzeug. Wie die einzelnen Wirkstoffe die Translation stören und wie Bakterien resistent werden, gehört in die Mikrobiologie.
Quiz
Aussage 1
Tetracycline hemmen die bakterielle Proteinsynthese selektiv, weil sie an 70S-Ribosomen und nicht an cytosolische 80S-Ribosomen binden.
Tetracycline binden an die 30S-Untereinheit des 70S-Ribosoms. Die 80S-Ribosomen sind für sie kein Ziel.
Aussage 2
Die Ribosomen am rauen ER einer Pflanzenzelle gehören zum 70S-Typ.
Am ER sitzen ausschließlich 80S-Ribosomen. 70S-Ribosomen finden sich in Pflanzenzellen nur in Mitochondrien und Plastiden.
Aussage 3
Membrangebundene Ribosomen unterscheiden sich in ihrem Aufbau von freien Ribosomen derselben Zelle.
Freie und membrangebundene Ribosomen sind gleich gebaut. Ob ein Ribosom ans ER wandert, entscheidet das Signalpeptid des entstehenden Proteins.
Aussage 4
Lösliche Proteine des Cytosols, etwa Enzyme der Glykolyse, werden an freien Ribosomen synthetisiert.
Proteine ohne Signalpeptid entstehen an freien Ribosomen im Cytosol und nicht am rauen ER.
Aussage 5
Die cytoplasmatischen Ribosomen eukaryotischer Zellen haben einen kleineren Sedimentationskoeffizienten als bakterielle Ribosomen.
Umgekehrt: Eukaryotische cytoplasmatische Ribosomen sind 80S-Ribosomen und damit größer als bakterielle 70S-Ribosomen.
Aussage 6
Auch Zellen von Säugetieren enthalten 70S-Ribosomen.
Die Mitochondrien tierischer Zellen besitzen eigene Ribosomen vom 70S-Typ.
Fehler entdeckt oder eine Idee? Wir verbessern die Inhalte laufend. Melde es uns gerne über dieses Formular ❤️
Teile der Inhalte wurden mithilfe von KI-Systemen erstellt und werden fortlaufend redaktionell geprüft. Trotz Sorgfalt können Fehler enthalten sein. Wichtige Informationen bitte anhand offizieller Quellen prüfen. Relaxed ins Stex ist ein unabhängiges Angebot und steht in keiner Kooperation mit dem IMPP. Das Angebot ist weder vom IMPP autorisiert noch mit diesem verbunden.