Komplexe und Elektronenüberträger der Atmungskette
Die vier Komplexe der Atmungskette, die beiden Eintrittswege der Elektronen und die Überträger Ubichinon und Cytochrome.
Das Wichtigste in Kürze
- Die Atmungskette besteht aus den Komplexen I bis IV, integralen Oxidoreduktasen der inneren Mitochondrienmembran, und den mobilen Überträgern Ubichinon und Cytochrom c.
- Komplex I nimmt Elektronen von \(\ce{NADH + H+}\) auf, Komplex II von enzymgebundenem \(\ce{FADH2}\); NADPH speist keine Elektronen ein.
- Komplex II ist die Succinat-Dehydrogenase des Citratzyklus und verknüpft beide Wege direkt, anders als die Malatdehydrogenase.
- Ubichinon ist ein lateral bewegliches, membrangebundenes Benzochinon mit Methoxygruppen und wird mit zwei Elektronen und zwei Protonen zu Ubichinol reduziert.
- Cytochrome sind Häm-Proteine mit Eisen-Porphyrin, deren Eisen zwischen Fe(II) und Fe(III) wechselt; sie übertragen jeweils ein Elektron und kommen in Pflanzen und Tieren vor.
Worum es geht
Die Atmungskette reicht Elektronen aus NADH und Succinat über eine feste Folge von Proteinkomplexen und Überträgern an Sauerstoff weiter. Wer die Stationen kennt, versteht die oxidative ATP-Bildung. Er kann auch Präparate wie Coenzym \(\mathrm{Q_{10}}\) und die Cytochrom-P450-Enzyme des Arzneistoffabbaus einordnen.
Komplexe I bis IV
Die Atmungskette besteht aus vier großen Proteinkomplexen, die als Komplex I bis IV durchnummeriert sind. Alle vier sind integrale Membranproteine der inneren Mitochondrienmembran. Sie durchspannen die Lipiddoppelschicht und tragen den Elektronen- und Protonentransport. Wo die Kette sitzt und was sie insgesamt umsetzt, steht unter Atmungskette: Ort, Substrate und Energetik.
Jeder Komplex nimmt Elektronen von einem Donor auf und gibt sie an einen Akzeptor mit positiverem Redoxpotenzial weiter. Die Komplexe sind deshalb Oxidoreduktasen, also Redox-Katalysatoren des Elektronenflusses. Lyasen gehören nicht in dieses Enzymsystem, denn sie spalten Bindungen ohne Elektronenübertragung. Auch Peroxidasen fehlen. Sie nutzen Wasserstoffperoxid als Oxidationsmittel, die Atmungskette dagegen molekularen Sauerstoff.
| Komplex | Name | Elektronen von → an | Protonen gepumpt |
|---|---|---|---|
| I | NADH-Ubichinon-Oxidoreduktase | NADH → Ubichinon | ja |
| II | Succinat-Dehydrogenase (Succinat-Ubichinon-Oxidoreduktase) | Succinat über \(\ce{FADH2}\) → Ubichinon | nein |
| III | Ubichinol-Cytochrom-c-Oxidoreduktase (\(bc_1\)-Komplex) | Ubichinol → Cytochrom c | ja |
| IV | Cytochrom-c-Oxidase | Cytochrom c → \(\ce{O2}\) | ja |
Zwei bewegliche Überträger verbinden die Komplexe: Ubichinon in der Membran und Cytochrom c auf der Seite des Intermembranraums. Die Abbildung zeigt den Weg von NADH und Succinat bis zum Sauerstoff. Wie die gepumpten Protonen ATP liefern, erklärt Protonengradient und ATP-Synthase.
Nur Komplex II ist zugleich ein Enzym des Citratzyklus. Die NADH-Ubichinon-Reduktase (Komplex I), Komplex III und die Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV) gehören allein zur Atmungskette. Dasselbe gilt für die ATP-Synthase. Sie sitzt zwar in derselben Membran, ist aber mit keinem Enzym des Citratzyklus identisch.
Eintritt der Elektronen
Elektronen gelangen auf zwei Wegen in die Kette. Komplex I übernimmt sie von \(\ce{NADH + H+}\). Dieses NADH stammt vor allem aus dem Citratzyklus und der Pyruvatdehydrogenase. Komplex I oxidiert es mit seinem Cofaktor FMN und reicht die Elektronen über Eisen-Schwefel-Zentren an Ubichinon (Q) weiter:
\[\ce{NADH + H+ + Q -> NAD+ + QH2}\]
Komplex II speist Elektronen aus \(\ce{FADH2}\) ein. Dieses FAD ist fest an das Enzym gebunden und wird direkt durch Succinat reduziert. Auch Komplex II gibt die Elektronen an Ubichinon ab. Er pumpt jedoch keine Protonen. Elektronen aus Succinat liefern deshalb weniger ATP als solche aus NADH.
NADPH liefert über keinen der beiden Komplexe Elektronen. Es dient als Reduktionsmittel für Biosynthesen, etwa der Fettsäuren, und stammt vorwiegend aus dem Pentosephosphatweg. Die Zuordnung NADH zu Komplex I und \(\ce{FADH2}\) zu Komplex II solltest du sicher können, denn NADPH wird leicht mit NADH verwechselt.
Komplex II als Succinat-Dehydrogenase
Komplex II ist identisch mit der Succinat-Dehydrogenase des Citratzyklus. Ihre Stellung im Zyklus beschreibt Citratzyklus: vom Succinyl-CoA zum Oxalacetat. Das Enzym oxidiert Succinat zu Fumarat und reduziert dabei sein gebundenes FAD. Anschließend gehen die Elektronen auf Ubichinon über:
\[\ce{Succinat + FAD -> Fumarat + FADH2}\]
\[\ce{FADH2 + Q -> FAD + QH2}\]
Ein einziges Enzym katalysiert also einen Schritt beider Wege. Die Succinat-Dehydrogenase ist das einzige Citratzyklus-Enzym, das in der inneren Mitochondrienmembran verankert ist. Alle übrigen liegen gelöst in der Matrix. Die Malatdehydrogenase etwa bildet NADH, das erst durch die Matrix zu Komplex I gelangen muss. Sie koppelt die beiden Wege deshalb nicht direkt. Zur Glykolyse gehört Komplex II nicht, denn diese läuft im Cytosol ab.
Wird im Examen gerne gefragt: Komplex II ist die Succinat-Dehydrogenase und verknüpft Citratzyklus und Atmungskette direkt, ohne frei wanderndes Coenzym. Achte darauf, diese Doppelrolle weder der Malatdehydrogenase noch einem Glykolyseenzym zuzuschreiben.
Cofaktoren
Innerhalb der Komplexe wandern die Elektronen über eine Reihe von Cofaktoren. Jeder nimmt ein oder zwei Elektronen auf und gibt sie an den nächsten ab, ähnlich wie in einer Eimerkette.
| Cofaktor | Herkunft | Ort | Elektronen je Schritt |
|---|---|---|---|
| \(\ce{NAD+}\)/NADH | Niacin | Donor für Komplex I | 2 |
| FMN | Riboflavin | Komplex I | 2 |
| FAD | Riboflavin | Komplex II | 2 |
| Eisen-Schwefel-Zentren | Eisen, Cystein | Komplex I, II, III | 1 |
| Ubichinon | Isoprenoid-Chinon | Membran, zwischen I/II und III | 2 |
| Cytochrome (Häm-Eisen) | Häm-Proteine | Komplex II, III, IV, Cytochrom c | 1 |
| Kupferzentren | Kupfer | Komplex IV | 1 |
Riboflavin (Vitamin B2) ist der Baustein beider Flavin-Cofaktoren FMN und FAD. Eisen steckt in Häm-Gruppen und Eisen-Schwefel-Zentren. Es ist ebenso Bestandteil elektronenübertragender Enzyme der Photosynthese.
Andere bekannte Cofaktoren arbeiten an anderer Stelle. Biotin überträgt Carboxylgruppen, etwa in der Pyruvatcarboxylase. Coenzym A trägt Acylreste im Citratzyklus und in der β-Oxidation. Dort findet auch die thiolytische Spaltung statt, die in der Atmungskette nicht vorkommt. Vitamin C wird in der mitochondrialen Endoxidation nicht umgesetzt. Oxalacetat ist ein Zwischenprodukt des Citratzyklus und hat in der Kette keine Aufgabe. Plastochinon schließlich gehört zur Photosynthese.
Ubichinon
Ubichinon ist der einzige Überträger der Kette, der kein Protein ist. Seine lange Isoprenoidkette hält es in der Lipidphase der Membran. Dort bewegt es sich lateral frei und pendelt zwischen den Komplexen.
Ubichinon (Coenzym Q, beim Menschen \(\mathrm{Q_{10}}\)) ist ein lipophiles 1,4-Benzochinon mit langer Isoprenoidkette. Es überträgt in der inneren Mitochondrienmembran Elektronen von Komplex I und II auf Komplex III.
Ubichinon nimmt zwei Elektronen und zwei Protonen auf und wird zu Ubichinol (\(\ce{QH2}\)) reduziert. Nach dem ersten Elektron entsteht als Zwischenstufe das Semichinon-Radikal. Diese Reduktion läuft in den Mitochondrien ab. Ubichinon ist ein Zwischenträger und nicht der terminale Akzeptor. Diese Rolle hat Sauerstoff an Komplex IV.
\[\ce{Q + 2 e- + 2 H+ -> QH2}\]
Ubichinon und Ubichinol an der Formel erkennen
Vor dir liegt eine Strukturformel, und du sollst entscheiden, welche Form das ist. So gehst du vor:
- Ring suchen: Ein Sechsring trägt zwei Sauerstofffunktionen in para-Stellung (1,4).
- Oxidationsstufe bestimmen: Zwei C=O-Gruppen bedeuten Chinon, also Ubichinon. Zwei OH-Gruppen bedeuten Hydrochinon, also Ubichinol.
- Substituenten prüfen: Zwei benachbarte Methoxygruppen (\(\ce{-OCH3}\)) und eine Methylgruppe kennzeichnen das Ubichinon-Gerüst.
- Seitenkette prüfen: Eine lange Isoprenoidkette macht das Molekül lipophil, beim Menschen aus zehn Isopreneinheiten.
Plastochinon sieht sehr ähnlich aus. Es trägt aber Methylgruppen an der Stelle der Methoxygruppen.
- innere Mitochondrienmembran
- Atmungskette
- zwei Methoxygruppen und eine Methylgruppe am Ring
- Thylakoidmembran der Chloroplasten
- Photosynthese
- zwei Methylgruppen am Ring
Beide Chinone sind in ihrer Funktionsform membrangebunden und gehören zu Elektronentransportketten. An Phosphorylierungen mittels ATP sind sie nicht beteiligt, denn sie übertragen Elektronen und Protonen statt Phosphatgruppen. Den Weg des Plastochinons beschreibt Photolyse und photosynthetischer Elektronentransport.
Coenzym \(\mathrm{Q_{10}}\) wird als Nahrungsergänzungsmittel angeboten. Der Körper bildet es über den Mevalonatweg, den Statine an der HMG-CoA-Reduktase hemmen. Unter Statintherapie kann der \(\mathrm{Q_{10}}\)-Spiegel daher sinken.
Cytochrome
Neben Ubichinon tragen vor allem Cytochrome die Elektronen durch die Kette. Der Name bedeutet „Zellfarbstoff“, denn ihre Hämgruppe färbt sie rot bis braun.
Ein Cytochrom ist ein Häm-Protein: ein Proteinanteil mit einem Eisen-Porphyrinsystem (Häm) als prosthetischer Gruppe. Das Eisen wechselt bei der Elektronenübertragung zwischen Fe(II) und Fe(III).
Der Porphyrinring besteht aus vier Pyrrolringen, die das Eisenion über vier Stickstoffatome halten. Bei Häm b ist die Gruppe nur in das Protein eingelagert. In Cytochrom c ist Häm c dagegen über Thioetherbrücken an Cysteinreste gebunden, wie die Abbildung zeigt. Cytochrom a und \(a_3\) in Komplex IV tragen Häm a. Auch sie enthalten \(\ce{Fe^2+}\)/\(\ce{Fe^3+}\) als Redoxzentrum.
Cytochrom heißt Zellfarbstoff und enthält kein Chrom. Das Zentralatom ist Eisen, anders als im Chlorophyll, das \(\ce{Mg^2+}\) trägt.
Ein Elektron pro Schritt
Das Häm-Eisen kennt nur zwei Oxidationsstufen:
\[\ce{Fe^3+ + e- <=> Fe^2+}\]
Jedes Cytochrom überträgt daher genau ein Elektron. Ubichinol liefert aber zwei Elektronen auf einmal. Komplex III verteilt sie deshalb nacheinander auf Cytochrom c (Q-Zyklus). Cytochrom c ist ein kleines, wasserlösliches Protein auf der Seite des Intermembranraums. Es pendelt mit je einem Elektron zwischen Komplex III und IV. Komplex IV sammelt vier Elektronen und reduziert damit Sauerstoff zu Wasser:
\[\ce{O2 + 4 H+ + 4 e- -> 2 H2O}\]
Vorkommen
Cytochrome sind Redox-Katalysatoren des Elektronentransfers an und über Biomembranen. Sie kommen in Tieren und Pflanzen vor, ebenso in vielen Bakterien. Pflanzenzellen nutzen sie in den Mitochondrien und zusätzlich im Cytochrom-\(b_6f\)-Komplex der Thylakoidmembran. Auch die Cytochrom-P450-Enzyme der Leber, die viele Arzneistoffe oxidieren, sind Häm-Proteine.
Quiz
Aussage 1
Cytochrome übertragen jeweils nur ein einzelnes Elektron, weil ihr Häm-Eisen zwischen Fe(II) und Fe(III) wechselt.
Das Eisen kennt nur diese beiden Oxidationsstufen, daher ist jeder Schritt ein Ein-Elektronen-Übergang.
Aussage 2
Die Komplexe I bis IV sind integrale Proteine der inneren Mitochondrienmembran und gehören zur Enzymklasse der Oxidoreduktasen.
Alle vier Komplexe durchspannen die innere Membran und katalysieren Redoxreaktionen des Elektronenflusses.
Aussage 3
Die Cytochrom-c-Oxidase katalysiert eine Teilreaktion des Citratzyklus.
Die Cytochrom-c-Oxidase ist Komplex IV und gehört allein zur Atmungskette. Nur Komplex II ist zugleich ein Citratzyklus-Enzym.
Aussage 4
Ubichinon geht durch Aufnahme von zwei Elektronen und zwei Protonen in Ubichinol über.
Über das Semichinon-Radikal entsteht das Hydrochinon Ubichinol (\(\ce{QH2}\)).
Aussage 5
Das Zentralatom im Porphyrinring der Cytochrome ist Magnesium.
Cytochrome tragen Eisen im Porphyrinring. \(\ce{Mg^2+}\) ist das Zentralatom des Chlorophylls.
Aussage 6
NADPH gibt seine Elektronen über Komplex I an die Atmungskette ab.
Komplex I oxidiert \(\ce{NADH + H+}\). NADPH dient als Reduktionsmittel für Biosynthesen und liefert keine Elektronen in die Kette.
Aussage 7
Die Malatdehydrogenase koppelt Citratzyklus und Atmungskette direkt, weil sie in der inneren Mitochondrienmembran verankert ist.
Die Malatdehydrogenase liegt gelöst in der Matrix und bildet NADH, das erst zu Komplex I gelangen muss. Die direkte Kopplung leistet die Succinat-Dehydrogenase (Komplex II).
Aussage 8
Komplex II der Atmungskette ist dasselbe Enzym wie die Succinat-Dehydrogenase des Citratzyklus.
Komplex II oxidiert Succinat zu Fumarat und gibt die Elektronen über FAD an Ubichinon weiter. Er gehört damit zu beiden Wegen.
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