Molekulare Bausteine

Polare, saure und basische Aminosäuren

Wie man Serin, Threonin, Cystein, Methionin sowie die sauren und basischen Aminosäuren an ihrer funktionellen Gruppe in der Seitenkette erkennt.

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Das Wichtigste in Kürze5 Punkte
  • Polare, saure und basische Aminosäuren unterscheiden sich durch funktionelle Gruppen in der Seitenkette: Alkohol, Thiol, Thioether, Carboxy-, Amid- oder Stickstoffbase.
  • Serin trägt \(\ce{-CH2OH}\) (primärer Alkohol), Threonin \(\ce{-CH(OH)-CH3}\) (sekundärer Alkohol).
  • Cystein ist die einzige proteinogene Aminosäure mit freier Thiolgruppe \(\ce{-CH2-SH}\); zwei Cysteine oxidieren zu Cystin. Methionin enthält einen Thioether \(\ce{-S-CH3}\).
  • Glutamat trägt \(\ce{-CH2-CH2-COOH}\), Aspartat eine um \(\ce{CH2}\) kürzere Seitenkette; Asparagin und Glutamin sind die Amide.
  • Lysin ist eine Diaminomonocarbonsäure, Arginin trägt eine Guanidinogruppe, Histidin einen Imidazolring mit NH-Funktion.

Worum es geht

Die polaren Aminosäuren tragen in der Seitenkette funktionelle Gruppen wie Alkohol, Thiol, Carbonsäure, Amid oder Stickstoffbase. Diese Gruppen bestimmen Ladung, Reaktivität und Bindungen im Protein. Wer sie kennt, erkennt jede Aminosäure an einer Strukturformel, etwa das Cystein im Glutathion oder im Acetylcystein.

Serin und Threonin

Serin und Threonin tragen in der Seitenkette eine alkoholische OH-Gruppe. Bei Serin ist es die Hydroxymethylgruppe \(\ce{-CH2OH}\), also ein primärer Alkohol. Threonin trägt \(\ce{-CH(OH)-CH3}\) mit einem sekundären Alkohol. Schwefel enthalten beide nicht. Die Einteilung der Seitenketten kennst du aus Unpolare und aromatische Aminosäuren.

In der Fischer-Projektion des Zwitterions steht das Carboxylat oben. Die Ammoniumgruppe steht bei L-Aminosäuren links, die Seitenkette unten. Zum Erkennen schaut man also nur nach unten: H gehört zu Glycin, \(\ce{CH3}\) zu Alanin, \(\ce{CH2OH}\) zu Serin, \(\ce{CH2SH}\) zu Cystein und \(\ce{CH(OH)CH3}\) zu Threonin.

Fischer-Projektionen von Glycin, Alanin, Serin, Cystein und Threonin als Zwitterionen mit Carboxylat oben, Ammonium links und farbiger Seitenkette unten.

Fünf kleine Aminosäuren in Fischer-Projektion: Unterschiede stecken allein in der Seitenkette.

Cystein und Methionin

Unter den proteinogenen Aminosäuren tragen nur Cystein und Methionin Schwefel. Sie unterscheiden sich darin, wie der Schwefel gebunden ist.

📖 Definition: Thiol und Thioether

Ein Thiol trägt die Gruppe \(\ce{R-SH}\) und ist das Schwefelanalogon eines Alkohols. Im Thioether \(\ce{R-S-R'}\) sitzt der Schwefel zwischen zwei Kohlenstoffatomen und trägt kein H.

Cystein hat die Seitenkette \(\ce{-CH2-SH}\). Es ist die einzige proteinogene Aminosäure mit freier Thiolgruppe. In der Fischer-Projektion sieht es aus wie Serin, nur steht S statt O. Methionin trägt \(\ce{-CH2-CH2-S-CH3}\). Sein Schwefel ist als Thioether eingebaut.

Zwei Thiolgruppen lassen sich oxidieren. Aus zwei Cysteinen entsteht so Cystin mit einer S-S-Bindung:

\[\ce{2 R-SH -> R-S-S-R + 2 H+ + 2 e-}\]

Cystin ist damit ebenfalls schwefelhaltig. Im Protein heißt diese Verknüpfung Disulfidbrücke. Methionin kann sie nicht bilden, weil ihm das H am Schwefel fehlt.

Reaktionsschema: zwei Cystein-Seitenketten mit SH reagieren unter Abgabe von zwei Protonen und zwei Elektronen zu einer S-S-Bindung; daneben Methionin mit S-CH3.

Zwei Cysteine werden zu Cystin oxidiert; Methionin fehlt das H am Schwefel.
🎯 Examensrelevant: Schwefel in Aminosäuren

Schwefelhaltige Aminosäuren werden im Examen gerne gefragt: Cystein trägt eine freie Thiolgruppe \(\ce{-CH2-SH}\) statt einer OH-Gruppe, Methionin einen Thioether \(\ce{-S-CH3}\). Histidin und Glutaminsäure sind dagegen schwefelfrei.

Saure Aminosäuren und Amide

Saure Aminosäuren besitzen zwei Carboxygruppen, eine am α-C-Atom und eine in der Seitenkette. Bei physiologischem pH liegen sie deprotoniert vor, daher die Namen Aspartat und Glutamat. Glutamat hat die Seitenkette \(\ce{-CH2-CH2-COOH}\). Aspartat ist um eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe kürzer und trägt \(\ce{-CH2-COOH}\). Außer der α-Aminogruppe enthält Asparaginsäure keine NH-Funktion.

Ersetzt man die OH der Seitenketten-Carboxygruppe durch \(\ce{NH2}\), entstehen die Amide Asparagin und Glutamin mit \(\ce{-CONH2}\). Die Amidgruppe reagiert praktisch neutral. Das freie Elektronenpaar des Stickstoffs steht nämlich mit der C=O-Gruppe in Mesomerie.

Basische Aminosäuren

Basische Seitenketten enthalten Stickstoff, der ein Proton aufnehmen kann. Lysin hat eine Aminobutylkette \(\ce{-(CH2)4-NH2}\) mit endständiger Aminogruppe. Zusammen mit der α-Aminogruppe besitzt es zwei Aminogruppen und ist eine Diaminomonocarbonsäure.

Arginin trägt eine Guanidinogruppe \(\ce{-NH-C(=NH)-NH2}\), also ein Kohlenstoffatom mit drei Stickstoffatomen. Nach der Protonierung verteilt sich die positive Ladung mesomer über alle drei N. Das stabilisiert das Kation und macht Arginin zur stärksten Base unter den Aminosäuren.

Histidin trägt einen Imidazolylmethyl-Rest. Imidazol ist ein aromatischer Fünfring mit zwei Stickstoffatomen. Eines trägt das H als NH-Funktion, sein Elektronenpaar gehört zum aromatischen System. Das andere N besitzt ein freies Elektronenpaar und nimmt das Proton auf.

Strukturformeln der Seitenketten von Lysin, Arginin mit drei Grenzformeln des Guanidiniumions und Histidin mit Imidazolring, in dem der basische Stickstoff markiert ist.

Die drei basischen Seitenketten: primäres Amin, Guanidino- und Imidazolgruppe.

Basisch macht eine Aminosäure also eine zusätzliche Stickstofffunktion. Methionin mit seinem Schwefel ist deshalb nicht basisch, ebenso wenig die aromatischen Aminosäuren Phenylalanin und Tyrosin.

Seitenketten unterscheiden

Das Rückgrat ist bei allen Aminosäuren gleich, die Seitenkette verrät den Baustein. Die Tabelle ordnet typische Seitenketten zu.

Seitenkette Funktionelle Gruppe Aminosäure
\(\ce{-CH3}\) Methyl Alanin
\(\ce{-CH(CH3)2}\) Isopropyl Valin
\(\ce{-CH(CH3)-CH2-CH3}\) sec-Butyl Isoleucin
\(\ce{-CH2OH}\) primärer Alkohol Serin
\(\ce{-CH2SH}\) Thiol Cystein
\(\ce{-CH2-CH2-COO-}\) Carboxylat Glutamat
\(\ce{-CH2}\)-Indol Indolring Tryptophan
\(\ce{-CH2}\)-Imidazol Imidazolring Histidin

Bei einem Tripeptid geht man so vor:

  1. Enden finden: Links steht das Ammonium des N-Terminus, rechts das Carboxylat.
  2. Schneiden: An jeder Peptidbindung \(\ce{-CO-NH-}\) trennen.
  3. Zuordnen: Die Seitenkette jedes Bausteins mit der Tabelle bestimmen.
  4. Benennen: Vom N- zum C-Terminus lesen.

Im Beispiel ergeben \(\ce{CH2SH}\), \(\ce{CH3}\) und \(\ce{CH2OH}\) die Sequenz Cys-Ala-Ser.

Strukturformel eines Tripeptids mit Ammonium links und Carboxylat rechts, zwei markierten Peptidbindungen und den Seitenketten CH2SH, CH3 und CH2OH.

Cys-Ala-Ser: An den Peptidbindungen schneiden, dann die Seitenketten zuordnen.

Quiz

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Aussage 1

Aspartat besitzt die Seitenkette \(\ce{-CH2-CH2-COOH}\).

Diese Seitenkette gehört zu Glutamat. Aspartat ist um eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe kürzer und trägt \(\ce{-CH2-COOH}\).

Aussage 2

Lysin ist eine Diaminomonocarbonsäure mit endständiger Aminogruppe an einer Aminobutylkette.

Lysin besitzt neben der α-Aminogruppe eine zweite \(\ce{NH2}\)-Gruppe am Ende von \(\ce{-(CH2)4-}\).

Aussage 3

Cystein ist die einzige proteinogene Aminosäure mit einer freien Thiolgruppe in der Seitenkette.

Cystein trägt \(\ce{-CH2-SH}\). Methionin enthält Schwefel nur als Thioether ohne H am Schwefel.

Aussage 4

Methionin kann über seinen Schwefel Disulfidbrücken ausbilden, weil es eine freie SH-Gruppe trägt.

Methionin trägt einen Thioether \(\ce{-S-CH3}\) ohne H am Schwefel. Disulfidbrücken bildet nur Cystein über seine Thiolgruppe.

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