Enzymklassen: Oxidoreduktasen, Transferasen und Hydrolasen
Wie man Enzyme nach ihrer katalysierten Reaktion in EC-Klassen einordnet und Oxidoreduktasen, Transferasen und Hydrolasen an Reaktionsschemata sicher erkennt.
Das Wichtigste in Kürze
- Die EC-Klassifikation ordnet Enzyme nach ihrem Reaktionstyp in Hauptklassen, darunter Oxidoreduktasen (EC 1), Transferasen (EC 2) und Hydrolasen (EC 3).
- Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen mit Cosubstraten wie NADH oder FAD, etwa Ethanal zu Ethanol (Alkohol-Dehydrogenase, Zink-Enzym) und Pyruvat ⇌ Lactat (LDH).
- Transferasen übertragen funktionelle Gruppen; Kinasen wie Hexokinase, Phosphofructokinase und Pyruvatkinase übertragen Phosphatgruppen und sind keine Ligasen.
- Aminogruppen übertragen nicht Kinasen, sondern Aminotransferasen.
- Hydrolasen spalten Ester-, Peptid-, glykosidische und Phosphoesterbindungen unter Wasseraufnahme; Beispiele sind Lipasen, Proteasen, Carboxypeptidase, Phosphatasen und α-/β-Amylase.
Worum es geht
Enzyme werden nicht nach ihrem Bau benannt, sondern nach der Reaktion, die sie beschleunigen. Wer ein Reaktionsschema lesen kann, ordnet daher Lactat-Dehydrogenase, Hexokinase oder Lipase ohne Auswendiglernen der richtigen Klasse zu. Das hilft auch beim Verständnis von Arzneistoffen, die gezielt einzelne Enzyme hemmen.
Einteilung nach EC-Klassen
Die EC-Klassifikation (Enzyme Commission) ordnet jedes Enzym nach dem Typ der katalysierten Reaktion. Jedes Enzym erhält eine vierstellige Nummer, deren erste Ziffer die Hauptklasse angibt. Klassisch gibt es sechs Hauptklassen.
| EC | Hauptklasse | Reaktionstyp |
|---|---|---|
| 1 | Oxidoreduktasen | Redoxreaktionen, Übertragung von Elektronen bzw. Wasserstoff |
| 2 | Transferasen | Übertragung einer funktionellen Gruppe |
| 3 | Hydrolasen | Spaltung unter Wasseraufnahme |
| 4 | Lyasen | Spaltung ohne Wasser und ohne Redox, oft unter Bildung von Doppelbindungen |
| 5 | Isomerasen | Umlagerung innerhalb eines Moleküls |
| 6 | Ligasen | Verknüpfung zweier Moleküle unter ATP-Spaltung |
Seit 2018 ergänzt eine siebte Klasse, die Translokasen, das System. Die Klassen 4 bis 6 behandelt die Einheit Lyasen, Isomerasen und Ligasen.
Zum Einordnen vergleicht man Edukte und Produkte. Was ist hinzugekommen, was ist verschwunden? Oft verrät schon ein beteiligter Partner die Klasse.
Ein Cosubstrat ist ein Coenzym, das wie ein zweites Substrat mit dem Enzym reagiert und es danach verändert wieder verlässt, etwa NADH als NAD⁺. Es muss in einer anderen Reaktion regeneriert werden.
Taucht NADH oder FAD im Schema auf, liegt fast immer eine Oxidoreduktase vor. ATP als Phosphatspender deutet auf eine Kinase, Wasser auf der Eduktseite auf eine Hydrolase.
Oxidoreduktasen
Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen. Ein Substrat gibt Elektronen ab, meist in Form von Wasserstoff, ein anderes nimmt sie auf. Als Wasserstoffüberträger dienen Cosubstrate wie NADH oder FAD. Mehr zu deren Bau steht bei den wasserstoffübertragenden Coenzymen. Oxidoreduktasen kommen in allen Lebewesen vor, bei Pro- wie Eukaryonten.
Ein Paradebeispiel ist die Alkohol-Dehydrogenase. Sie reduziert einen Aldehyd reversibel zum primären Alkohol, hier Ethanal zu Ethanol:
\[\ce{CH3CHO + NADH + H+ <=> CH3CH2OH + NAD+}\]
NADH liefert ein Hydrid-Ion an das Carbonyl-C. Dessen Oxidationszahl sinkt dabei von +I auf −I. Als Cofaktor enthält die Alkohol-Dehydrogenase Zink, nicht Eisen.
Nach demselben Prinzip arbeitet die Lactat-Dehydrogenase (LDH). Im Muskel reduziert sie unter Sauerstoffmangel Pyruvat mit NADH zu Lactat. Die Rückreaktion zu Pyruvat katalysiert dasselbe Enzym.
\[\ce{Pyruvat + NADH + H+ <=> Lactat + NAD+}\]
Weitere typische Redoxreaktionen sind die Hydrierung einer C=C-Doppelbindung zur Einfachbindung und die FAD-abhängige Dehydrierung einer Aminosäure zur Iminosäure. Bei Letzterer entzieht FAD zwei Wasserstoffatome, aus der C–N-Einfachbindung wird eine C=N-Doppelbindung.
Am Schema erkennt man eine Redoxreaktion so: Das Substrat gewinnt oder verliert zwei H-Atome, die Oxidationszahl eines C-Atoms ändert sich, und ein Wasserstoffüberträger wechselt seine Form. Wasser wird dabei nicht eingebaut. Deshalb gehören LDH und Aminosäure-Dehydrogenasen klar zu den Oxidoreduktasen und nicht zu den Hydrolasen.
Transferasen und Kinasen
Transferasen übertragen eine funktionelle Gruppe X von einem Spender auf einen Empfänger:
\[\ce{A-X + B -> A + B-X}\]
Man kann sie sich wie einen Paketboten vorstellen: Das Paket wechselt den Besitzer, neue Gesamtmoleküle entstehen nicht. Die Gruppe kann ein Methyl-, Acyl-, Glykosyl-, Amino- oder Phosphatrest sein.
Kinasen sind Transferasen, die eine Phosphatgruppe übertragen, meist von ATP. Die Hexokinase phosphoryliert Glucose an der 6-OH-Gruppe:
\[\ce{Glucose + ATP -> Glucose-6-phosphat + ADP}\]
Auch die Phosphofructokinase und die Pyruvatkinase sind Transferasen. Die Pyruvatkinase arbeitet in umgekehrter Richtung. Sie überträgt die Phosphatgruppe von Phosphoenolpyruvat auf ADP:
\[\ce{Phosphoenolpyruvat + ADP -> Pyruvat + ATP}\]
Der Name ergibt sich aus der Rückreaktion, die Klasse bleibt dieselbe. Ihre Rolle im Stoffwechsel zeigt die Glykolyse.
ATP im Schema macht ein Enzym nicht zur Ligase. Eine Ligase verknüpft zwei Moleküle und nutzt die ATP-Spaltung nur als Energiequelle, eine Kinase dagegen baut den Phosphatrest selbst in ihr Substrat ein.
Aminogruppen übertragen Kinasen nicht. Diese Aufgabe erledigen Aminotransferasen, die Aminogruppen von Aminosäuren auf α-Ketosäuren verschieben. Sie gehören ebenfalls zu den Transferasen. Von Lyasen unterscheidet sich die Pyruvatkinase, weil nichts gespalten wird. Eine Isomerase ist sie nicht, weil zwei Moleküle beteiligt sind. Eine Oxidoreduktase ist sie nicht, weil sich keine Oxidationszahl ändert.
Hydrolasen
Hydrolasen spalten eine Bindung, indem sie ein Wassermolekül einbauen. Das eine Bruchstück erhält die OH-Gruppe, das andere das H-Atom:
\[\ce{A-B + H2O -> A-OH + H-B}\]
Nach diesem Muster werden verschiedene Bindungstypen gespalten. So lassen sich Fette, Proteine, Kohlenhydrate und Nucleinsäuren hydrolytisch abbauen.
| Gespaltene Bindung | Produkte | Typische Enzyme |
|---|---|---|
| Carbonsäureester | Carbonsäure + Alkohol | Lipasen, Esterasen |
| Amid, Peptidbindung | Carboxylat + Ammonium bzw. Amin | Proteasen, Peptidasen, Carboxypeptidase |
| glykosidische Bindung (Acetal, C–O–C) | zwei Zuckerbausteine | α-Amylase, β-Amylase |
| Phosphorsäureester | Phosphat + Alkohol | Phosphatasen, Nucleasen |
Eine Lipase spaltet hydrolytisch eine Fettsäure aus einem Triacylglycerol ab. Es entstehen Diacylglycerol und die freie Fettsäure. Weil Wasser eingebaut wird und nichts verknüpft oder oxidiert wird, ist das weder eine Ligase- noch eine Oxidasereaktion. Die Fettverdauung im Darm behandelt die Einheit zum exokrinen Pankreas.
Proteasen und Peptidasen spalten die Säureamidbindung, also die Peptidbindung. Die Carboxypeptidase trennt dabei Aminosäuren vom C-Terminus ab. Proteasen sind Hydrolasen und keine Lyasen, denn sie brauchen Wasser für die Spaltung. Zuckerreste führen sie nicht in Proteine ein, das leisten Glykosyltransferasen.
Die Zuordnung von Lipasen, Proteasen, Peptidasen, Phosphatasen und α- wie β-Amylase zu den Hydrolasen wird im Examen gerne gefragt. Entscheidend ist das Wasser auf der Eduktseite und die Spaltung von Ester-, Amid-, glykosidischer oder Phosphoesterbindung.
Am Strukturformelschema prüft man drei Dinge: Steht \(\ce{H2O}\) links? Wird ein Molekül in zwei Teile zerlegt? Tragen die Bruchstücke an der Spaltstelle OH und H? Trifft alles zu, liegt eine Hydrolyse vor. Ein Beispiel ist die Spaltung von Acetylsalicylsäure durch Esterasen zu Salicylsäure und Essigsäure.
Quiz
Aussage 1
Die Abspaltung einer Fettsäure aus einem Triacylglycerol durch eine Lipase ist eine Hydrolasereaktion.
Die Lipase spaltet die Esterbindung unter Wasseraufnahme zu Diacylglycerol und Fettsäure.
Aussage 2
Weil Kinasen ATP umsetzen, werden sie den Ligasen zugeordnet.
Kinasen übertragen eine Phosphatgruppe auf ihr Substrat und gehören daher zu den Transferasen. Ligasen verknüpfen zwei Moleküle unter ATP-Spaltung.
Aussage 3
Die NADH-abhängige Umsetzung von Pyruvat zu Lactat wird von einer Oxidoreduktase katalysiert.
Die Lactat-Dehydrogenase überträgt Wasserstoff von NADH auf Pyruvat. Das ist eine Redoxreaktion.
Aussage 4
Die Pyruvatkinase, die Phosphoenolpyruvat und ADP zu Pyruvat und ATP umsetzt, ist eine Transferase.
Sie überträgt eine Phosphatgruppe von Phosphoenolpyruvat auf ADP, also eine Gruppenübertragung.
Aussage 5
Die Alkohol-Dehydrogenase enthält Eisen als Cofaktor.
Die Alkohol-Dehydrogenase ist ein Zink-Enzym, sie enthält Zink als Cofaktor.
Aussage 6
α- und β-Amylase sind Hydrolasen, die Peptidbindungen spalten.
Amylasen sind zwar Hydrolasen, sie spalten aber glykosidische Bindungen in Kohlenhydraten. Peptidbindungen spalten Proteasen und Peptidasen.
Fehler entdeckt oder eine Idee? Wir verbessern die Inhalte laufend. Melde es uns gerne über dieses Formular ❤️
Teile der Inhalte wurden mithilfe von KI-Systemen erstellt und werden fortlaufend redaktionell geprüft. Trotz Sorgfalt können Fehler enthalten sein. Wichtige Informationen bitte anhand offizieller Quellen prüfen. Relaxed ins Stex ist ein unabhängiges Angebot und steht in keiner Kooperation mit dem IMPP. Das Angebot ist weder vom IMPP autorisiert noch mit diesem verbunden.