Extrazellulärmatrix: Grundsubstanz und Strukturproteine
Die Extrazellulärmatrix tierischer Gewebe besteht aus einer wasserbindenden Grundsubstanz aus Proteoglykanen und Hyaluronan und aus Strukturproteinen wie Kollagen.
Das Wichtigste in Kürze
- Die Extrazellulärmatrix ist das von Zellen abgeschiedene Material zwischen den Zellen tierischer Gewebe, gegliedert in Grundsubstanz und Strukturproteine.
- Kollagenfibrillen sind extrazelluläre Strukturproteine der Matrix und gehören nicht zum Cytoskelett.
- Proteoglykane bestehen aus einem Core-Protein mit kovalent gebundenen, polyanionischen GAG-Ketten.
- Proteoglykane binden viel Wasser und bestimmen so das Wasserbindevermögen des Glaskörpers.
- Hyaluronan ist ein freies, polyanionisches GAG ohne kovalent gebundenes Core-Protein.
- Heparin ist ein Glykosaminoglykan, das von Mastzellen freigesetzt wird.
Worum es geht
Zwischen tierischen Zellen liegt ein Geflecht aus Proteinen und Zuckerketten. Es macht Knorpel druckfest und Sehnen zugfest. In der Pharmazie begegnet es dir etwa als Hyaluronsäure in Augentropfen oder als Heparin.
Aufbau der Matrix
Tierische Zellen liegen nicht lose nebeneinander. Sie sind in Material eingebettet, das sie selbst abscheiden, im Bindegewebe vor allem die Fibroblasten.
Gesamtheit der von Zellen ausgeschiedenen Makromoleküle im Raum zwischen den Zellen tierischer Gewebe. Sie gliedert sich in Grundsubstanz und Strukturproteine.
Die Grundsubstanz ist ein wasserreiches Gel aus Proteoglykanen und Hyaluronan. Sie fängt Druck ab. Die Strukturproteine nehmen Zug auf, ähnlich wie Stahl im Stahlbeton. Wie Zellen an der Matrix haften, zeigt die Einheit zu Zellkontakten.
Kollagen
Kollagen ist das wichtigste Strukturprotein der Matrix. Es bildet Kollagenfibrillen, die sich zu Fasern bündeln. Dieses Faserprotein liegt außerhalb der Zelle. Damit gehört es nicht zum Cytoskelett, dessen Filamente im Cytoplasma verlaufen.
Proteoglykane
Ein Proteoglykan besitzt ein zentrales Protein, das Core-Protein. Daran hängen viele Glykosaminoglykan-Ketten (GAG), und zwar kovalent gebunden. Diese Ketten aus Aminozuckern und Uronsäuren tragen Carboxyl- und meist Sulfatgruppen. Das Molekül ist daher stark polyanionisch.
Die negativen Ladungen stoßen sich ab und spreizen die Ketten wie Borsten einer Flaschenbürste. Sie ziehen Kationen und damit osmotisch viel Wasser an. So entsteht ein pralles Gel. Darauf beruht das Wasserbindevermögen des Glaskörpers im Auge.
Hyaluronan
Hyaluronan (Hyaluronsäure) ist ebenfalls ein polyanionisches GAG der Matrix. Anders als die GAG der Proteoglykane liegt es frei vor, denn es ist nicht kovalent an ein Core-Protein gebunden. Im Knorpel lagern sich viele Proteoglykane nichtkovalent an einen Hyaluronanfaden an, wie die Abbildung oben zeigt.
- Core-Protein als Achse
- GAG-Ketten kovalent gebunden
- meist sulfatiert
- kein Core-Protein
- freies GAG
- nicht sulfatiert
Heparin
Heparin ist ein besonders stark sulfatiertes Glykosaminoglykan. Mastzellen speichern es in ihren Granula und setzen es frei. Seine gerinnungshemmende Wirkung behandelt die Einheit zur Hämostase.
Quiz
Aussage 1
Heparin ist ein Glykosaminoglykan, das von Mastzellen freigesetzt wird.
Mastzellen speichern Heparin in ihren Granula und geben es ab.
Aussage 2
Durch ihre polyanionischen Glykosaminoglykanketten binden Proteoglykane viel Wasser und prägen so das Wasserbindevermögen des Glaskörpers.
Die negativen Ladungen ziehen Kationen und osmotisch Wasser an. So entsteht ein wasserreiches Gel.
Aussage 3
Hyaluronan ist wie die GAG-Ketten der Proteoglykane kovalent an ein Core-Protein gebunden.
Hyaluronan liegt als freies Glykosaminoglykan vor. Proteoglykane lagern sich höchstens nichtkovalent an einen Hyaluronanfaden an.
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