Enzyme: Wirkweise und Energetik biochemischer Reaktionen
Wie Enzyme als Biokatalysatoren Reaktionen beschleunigen, warum sie das Gleichgewicht nicht verschieben und wie ATP endergone Reaktionen durch energetische Kopplung möglich macht.
Das Wichtigste in Kürze
- Enzyme sind Biokatalysatoren aus Protein mit Substrat- und Reaktionsspezifität; manche brauchen einen Cofaktor, Apoenzym plus Cofaktor ergibt das Holoenzym.
- Enzyme senken die Aktivierungsenergie und beschleunigen die Gleichgewichtseinstellung, die Lage des Gleichgewichts bleibt unverändert.
- Enzyme katalysieren Hin- und Rückreaktion, etwa die Carboanhydrase Bildung und Zerfall von \(\ce{HCO3-}\).
- Exergon heißt \(\Delta G < 0\), endergon \(\Delta G > 0\); endergone Synthesen laufen nur durch energetische Kopplung mit exergonen Reaktionen.
- ATP, GTP und Acetyl-CoA haben ein hohes Gruppenübertragungspotential; bei der ATP-Nutzung wird eine Phosphorsäureanhydridbindung gespalten, ATP-abhängige Reaktionen brauchen \(\ce{Mg^2+}\).
Worum es geht
Fast jede Reaktion im Stoffwechsel läuft nur dank eines Enzyms schnell genug ab. Ob eine Reaktion überhaupt freiwillig abläuft, entscheidet dagegen die Energetik. Beides zusammen erklärt, wie Zellen mit ATP arbeiten und warum viele Arzneistoffe gezielt an Enzymen angreifen.
Was Enzyme sind
Ein Biokatalysator beschleunigt eine Reaktion in der Zelle, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Fast alle Biokatalysatoren sind Enzyme, also Proteine. Katalytisch aktive RNA gibt es ebenfalls, sie heißt Ribozym.
Das umgesetzte Molekül heißt Substrat. Es bindet in einer Tasche des Enzyms, dem aktiven Zentrum. Dort entsteht kurzzeitig der Enzym-Substrat-Komplex. Die Form dieser Tasche ergibt sich aus der Faltung der Kette, mehr dazu unter Proteinstruktur.
Manche Enzyme brauchen zusätzlich einen Nichtproteinanteil, den Cofaktor. Das kann ein Metallion oder ein organisches Molekül sein. Der reine Proteinteil heißt Apoenzym. Erst mit gebundenem Cofaktor entsteht das aktive Holoenzym. Die genaue Einteilung der Cofaktoren folgt bei den Cofaktoren.
Enzyme als Proteinkatalysatoren
Enzyme arbeiten hochspezifisch, und zwar in zweierlei Hinsicht. Die Substratspezifität legt fest, welches Substrat ins aktive Zentrum passt. Die Reaktionsspezifität legt fest, welche Reaktion das Enzym an diesem Substrat ausführt. Deshalb lässt sich ein Enzym über die katalysierte Reaktion charakterisieren. Darauf beruhen die Enzymklassen. Ein zweites Merkmal ist der Cofaktorbedarf der Reaktion.
Nicht jedes Enzym trägt einen Nichtproteinanteil. Trypsin etwa ist ein reines Protein. Andere enthalten Metallionen im aktiven Zentrum, so die Carboanhydrase ein \(\ce{Zn^2+}\)-Ion. Enzyme wirken außerdem auch außerhalb der Zelle. Pankreaszellen scheiden Trypsin und Amylase in den Darm aus.
Aktivierungsenergie und Gleichgewicht
Auch eine energetisch günstige Reaktion muss erst einen Energieberg überwinden, den Übergangszustand. Die dafür nötige Energie heißt Aktivierungsenergie \(E_A\). Enzyme senken die Aktivierungsenergie, indem sie den Übergangszustand im aktiven Zentrum stabilisieren. Man kann sich das wie einen Tunnel durch den Berg vorstellen. Start und Ziel liegen auf derselben Höhe wie vorher.
Daraus folgt, was Enzyme nicht können. Die Energiedifferenz \(\Delta G\) zwischen Substrat und Produkt bleibt gleich. Damit bleibt auch die Lage des Gleichgewichts unverändert. Das Enzym sorgt nur dafür, dass sich das Gleichgewicht schneller einstellt.
Der niedrigere Berg gilt für beide Richtungen. Enzyme katalysieren deshalb Hin- und Rückreaktion, also Aufbau und Abbau. Die Carboanhydrase zeigt das schön:
\[\ce{CO2 + H2O <=> HCO3- + H+}\]
Im Gewebe bildet sie Hydrogencarbonat, in der Lunge setzt dasselbe Enzym \(\ce{CO2}\) wieder frei. Welche Richtung überwiegt, bestimmen allein die Konzentrationen.
Exergone und endergone Reaktionen
Ob eine Reaktion freiwillig abläuft, zeigt die Änderung der freien Enthalpie \(\Delta G\). Eine exergone Reaktion hat \(\Delta G < 0\) und läuft spontan ab. Eine endergone Reaktion hat \(\Delta G > 0\) und läuft von allein nicht ab. Spontan heißt dabei nicht schnell. Das Tempo bestimmt die Aktivierungsenergie.
Exergon bezieht sich auf \(\Delta G\), exotherm auf die Reaktionsenthalpie \(\Delta H\). Ein exergoner Prozess ist über \(\Delta G < 0\) definiert, nicht über \(\Delta H < 0\), denn in \(\Delta G = \Delta H - T\Delta S\) zählt auch die Entropie.
Zellen müssen trotzdem ständig endergone Synthesen betreiben. Das gelingt durch energetische Kopplung: Eine exergone Reaktion wird über ein gemeinsames Zwischenprodukt mit der endergonen verbunden. Die Bilanz ist dann insgesamt exergon. Bei der Glutamin-Synthese überträgt ATP zuerst eine Phosphatgruppe auf Glutamat. Das aktivierte γ-Glutamylphosphat reagiert dann mit Ammoniak. Die Synthese allein hätte etwa +14 kJ/mol, die ATP-Spaltung liefert etwa −30 kJ/mol.
Nicht jede Enzymreaktion ist gekoppelt. Die Hydrolyse eines Peptids durch eine Peptidase ist schon für sich exergon und braucht keinen Partner.
Wärme hilft den Zellen nicht weiter. Organismen können sie nicht in chemische Energie umwandeln, denn dafür bräuchte es ein Temperaturgefälle. Im Körper herrscht aber überall nahezu dieselbe Temperatur.
Energiereiche Bindungen und ATP
Als Energieüberträger dienen Moleküle mit energiereichen Bindungen. Gemeint ist keine besonders feste Bindung. Gemeint ist eine Bindung, deren Spaltung viel freie Enthalpie liefert.
Das Gruppenübertragungspotential gibt an, wie viel freie Enthalpie bei der Übertragung einer Gruppe auf Wasser frei wird. Je negativer dieses \(\Delta G^{\circ\prime}\), desto leichter gibt das Molekül die Gruppe an einen Partner ab.
Ein hohes Gruppenübertragungspotential haben ATP und GTP mit ihren Phosphorsäureanhydridbindungen sowie Acetyl-CoA mit seinem Thioester (Näheres bei Coenzym A). Ester-, Ether-, Peptid- und Glykosidbindungen liefern bei der Spaltung deutlich weniger.
| Bindungstyp | Beispiel | Einstufung |
|---|---|---|
| Phosphorsäureanhydrid | ATP, GTP (etwa −30,5 kJ/mol) | energiereich |
| Thioester | Acetyl-CoA (etwa −31 kJ/mol) | energiereich |
| Phosphatester | Glucose-6-phosphat, Fructose-1,6-bisphosphat | niedrigeres Potential |
| Ether, Peptid, Glykosid | Proteine, Polysaccharide | nicht energiereich |
Das freie Phosphat-Ion \(\ce{HPO4^2-}\) ist selbst nicht energiereich. Es ist das energiearme Endprodukt der Spaltung.
Im ATP verknüpft eine N-glykosidische Bindung Adenin mit C-1′ der Ribose. Eine Esterbindung verbindet C-5′ mit dem α-Phosphat. Zwischen α- und β- sowie zwischen β- und γ-Phosphat liegen zwei Anhydridbindungen. Nur diese beiden sind energiereich.
\[\ce{ATP + H2O -> ADP + P_i}\]
Wird im Examen gerne gefragt: Bei der Nutzung von ATP spaltet die Zelle eine Phosphorsäureanhydridbindung zwischen zwei Phosphatresten. Die N-glykosidische Bindung und der Ester zwischen Ribose und α-Phosphat bleiben dabei erhalten.
ATP-abhängige Enzyme wie Kinasen benötigen \(\ce{Mg^2+}\) als Cofaktor. Das Ion bindet an die Phosphatgruppen und schirmt deren negative Ladungen ab. Das eigentliche Substrat ist daher meist der Mg-ATP-Komplex. Wie die Zelle ATP nachbildet, zeigt die Atmungskette.
Quiz
Aussage 1
Kinasen und andere ATP-abhängige Enzyme benötigen \(\ce{Mg^2+}\) als Cofaktor.
\(\ce{Mg^2+}\) bindet an die Phosphatgruppen und schirmt deren Ladungen ab; Substrat ist meist der Mg-ATP-Komplex.
Aussage 2
Acetyl-CoA besitzt mit seinem Thioester eine Bindung mit hohem Gruppenübertragungspotential.
Der Thioester liefert bei Spaltung etwa so viel freie Enthalpie wie eine Anhydridbindung im ATP.
Aussage 3
Ein Prozess ist genau dann exergon, wenn seine Reaktionsenthalpie \(\Delta H\) negativ ist.
Exergon ist über \(\Delta G < 0\) definiert. \(\Delta H < 0\) bedeutet exotherm, und in \(\Delta G\) geht zusätzlich die Entropie ein.
Aussage 4
Ein Enzym verschiebt das Gleichgewicht einer Reaktion zugunsten der Produkte.
Enzyme senken nur die Aktivierungsenergie. \(\Delta G\) und damit die Lage des Gleichgewichts bleiben gleich, es stellt sich lediglich schneller ein.
Aussage 5
Bei der energieliefernden Spaltung von ATP wird die Esterbindung zwischen Ribose und α-Phosphat gelöst.
Gespalten wird eine Phosphorsäureanhydridbindung zwischen zwei Phosphatresten. Ester- und N-glykosidische Bindung bleiben erhalten.
Aussage 6
Die Carboanhydrase katalysiert im Gewebe die Bildung und in der Lunge den Zerfall von Hydrogencarbonat.
Enzyme katalysieren Hin- und Rückreaktion. Welche Richtung überwiegt, bestimmen die Konzentrationen.
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