Proteinbiosynthese und Proteinimport der Organellen
Welche Proteine Mitochondrien und Plastiden an eigenen 70S-Ribosomen bilden und wie kerncodierte Proteine aus dem Cytosol in die Organellen gelangen.
Das Wichtigste in Kürze
- Mitochondrien und Plastiden betreiben eine eigene Proteinbiosynthese an Ribosomen vom bakteriellen Typ, beziehen aber die meisten Proteine per Proteinimport aus dem Cytosol.
- Ein 70S-Ribosom besteht aus 30S- und 50S-Untereinheit, ein 80S-Ribosom aus 40S und 60S; die S-Werte addieren sich nicht.
- Mitochondrien und alle Plastidenformen, auch Leuko- und Proplastiden, enthalten 70S-Ribosomen und keine 80S-Ribosomen.
- Die Organellen besitzen eigene rRNA, tRNA-Gene und eine eigene RNA-Synthese; ihre Ribosomen werden nicht aus dem Cytoplasma importiert, und Mitochondrien exportieren keine Proteine.
- Kerncodierte Organellenproteine entstehen an freien 80S-Ribosomen und werden ungefaltet, an Chaperone gebunden, durch TOM/TIM bzw. TOC/TIC importiert, nicht in Vesikeln.
- RuBisCO entsteht aus der plastomcodierten großen Untereinheit (rbcL, 70S) und der kerncodierten kleinen Untereinheit (rbcS, 80S).
Worum es geht
Mitochondrien und Plastiden stellen einen Teil ihrer Proteine selbst her. Den größeren Teil beziehen sie aus dem Cytosol. Wer weiß, welche Ribosomen wo arbeiten, versteht auch, warum ein Antibiotikum wie Chloramphenicol die Proteinsynthese der Mitochondrien stören kann.
Ribosomentypen im Überblick
Ribosomen sind die Orte der Translation. Sie bestehen aus rRNA und Proteinen und zerfallen in eine kleine und eine große Untereinheit. Ihren Aufbau im Detail behandelt Aufbau und Funktion der Ribosomen. Hier zählt vor allem, dass es zwei Typen gibt. Man benennt sie nach ihrem Verhalten in der Ultrazentrifuge.
Der Sedimentationskoeffizient beschreibt, wie schnell ein Teilchen in der Ultrazentrifuge absinkt. Er wird in Svedberg-Einheiten angegeben (1 S = \(10^{-13}\) s) und hängt von Masse, Form und Dichte des Teilchens ab.
Das 80S-Ribosom arbeitet im Cytosol der Eukaryoten, frei oder am rauen ER gebunden. Es besteht aus einer 40S- und einer 60S-Untereinheit. Das kleinere 70S-Ribosom ist typisch für Bakterien. Es setzt sich aus einer 30S- und einer 50S-Untereinheit zusammen.
Die S-Werte addieren sich nicht. Aus 30S und 50S wird 70S, nicht 80S. Das Sinkverhalten wächst nämlich nicht linear mit der Masse, auch die Form bremst das Teilchen. Ein zusammengesetztes Ribosom ist kompakter als seine beiden getrennten Untereinheiten.
Auch die rRNAs unterscheiden sich. Das 70S-Ribosom enthält 16S-rRNA in der kleinen sowie 23S- und 5S-rRNA in der großen Untereinheit. Das 80S-Ribosom trägt 18S-rRNA in der kleinen und 28S-, 5,8S- und 5S-rRNA in der großen Untereinheit.
Eigene Transkription und Translation
Mitochondrien und Plastiden stammen nach der Endosymbiontentheorie von Bakterien ab. Das zeigt sich an ihrer Ausstattung für die Proteinbiosynthese. Sie besitzen eigene 70S-Ribosomen vom bakteriellen Typ. 80S-Ribosomen kommen in ihnen nicht vor.
Das gilt für alle Plastidenformen. Chloroplasten, farblose Leukoplasten und undifferenzierte Proplastiden enthalten gleichermaßen 70S-Ribosomen. Wie diese Formen auseinander hervorgehen, erklärt Plastidenformen und ihre Entwicklung. Ebenso gilt es für Mitochondrien tierischer und pflanzlicher Zellen, etwa der Samenpflanzen.
Dass Mitochondrien und sämtliche Plastiden 70S-Ribosomen und keine 80S-Ribosomen enthalten, wird im Examen gerne gefragt. Achte darauf, dass dies auch für Leuko- und Proplastiden gilt, also für jede Plastidenform.
Die folgende Übersicht ordnet jedem Ort seinen Ribosomentyp zu.
| Ort der Translation | Ribosomentyp | mRNA stammt aus |
|---|---|---|
| Cytosol, freie Ribosomen | 80S | Zellkern |
| raues ER | 80S | Zellkern |
| Mitochondrienmatrix | 70S | mtDNA |
| Plastidenstroma | 70S | Plastom |
Weil die Organellenribosomen bakteriell gebaut sind, hemmen manche antibakteriellen Wirkstoffe auch sie. Mehr zur Selektivität steht bei 70S- und 80S-Ribosomen.
Eigene Gene, eigene RNA
Die Organellen bauen ihre Ribosomen selbst. Diese werden nicht aus dem Cytoplasma importiert. Die Organellen-DNA trägt die Gene für die eigene rRNA und für tRNAs. Eine organelleneigene RNA-Polymerase schreibt diese Gene ab, dazu einige mRNAs. In Matrix und Stroma findet also RNA-Synthese statt. Deshalb enthalten die Organellen intakte, funktionale RNA.
Hinzu kommen die Enzyme und Faktoren der Translation. Transkription und Translation laufen so vollständig im Organell ab. Den Ablauf der Translation selbst behandelt Translation von mRNA. Man kann sich das Organell wie eine kleine Werkstatt vorstellen. Bauplan, Werkzeug und Werkbank sind vorhanden, viele Bauteile muss sie sich aber liefern lassen.
Die eigenen Produkte bleiben im Organell. Mitochondrien exportieren keine Proteine ins Cytoplasma. Ihre Translationsprodukte sind vor allem hydrophobe Untereinheiten der Atmungskette, die direkt in die innere Membran eingebaut werden.
Proteinimport
Die eigene Ausstattung reicht nicht für alles. Mitochondrien und Plastiden sind deshalb nur semiautonom. Ihre DNA codiert nur einen kleinen Teil der benötigten Proteine. Die große Mehrheit der Gene liegt im Zellkern. Sie sind im Lauf der Evolution aus dem Endosymbionten dorthin gewandert.
Diese kerncodierten Organellenproteine entstehen an freien 80S-Ribosomen im Cytosol. Erst die fertige Kette gelangt ins Organell. Diesen nachträglichen Transport nennt man Proteinimport. Er läuft posttranslational ab. Am rauen ER dagegen wird das Protein schon während der Synthese durch die Membran gefädelt.
Der Weg in die Matrix
Am Beispiel eines Matrixproteins lässt sich der Import Schritt für Schritt verfolgen.
- Synthese: Ein freies 80S-Ribosom bildet ein Vorläuferprotein mit einer N-terminalen Präsequenz als Adresse.
- Begleitung: Cytosolische Chaperone wie Hsp70 binden den Vorläufer und halten ihn ungefaltet.
- Äußere Membran: Der TOM-Komplex erkennt die Präsequenz und fädelt die Kette ein.
- Innere Membran: Der TIM23-Komplex leitet sie in die Matrix weiter, angetrieben vom Membranpotenzial.
- Reifung: Eine Matrixprotease spaltet die Präsequenz ab, Matrix-Chaperone helfen bei der Faltung.
Proteine für die inneren Membranen von Mitochondrien und Chloroplasten nehmen einen ähnlichen Weg. Auch sie reisen an Chaperone gebunden zum Zielort. Bei Chloroplasten heißt die Adresse Transitpeptid, die Importkomplexe heißen TOC und TIC. Mit dem vesikulären Membranfluss hat dieser Weg nichts zu tun.
Proteine für Matrix und Stroma kommen einzeln als ungefaltete Kette durch Proteinporen. Sie reisen nicht in Transportvesikeln, wie es Proteine auf dem Weg vom ER zum Golgi-Apparat tun.
Ein Enzym aus zwei Genomen
RuBisCO zeigt die Arbeitsteilung besonders deutlich. Das Schlüsselenzym der \(\ce{CO2}\)-Fixierung besteht aus acht großen und acht kleinen Untereinheiten. Das Gen der großen Untereinheit, rbcL, liegt im Plastom. Sie entsteht an 70S-Ribosomen im Stroma. Das Gen der kleinen Untereinheit, rbcS, liegt im Kern. Sie entsteht an 80S-Ribosomen im Cytosol und gelangt mit Transitpeptid über TOC und TIC in den Chloroplasten. Erst im Stroma fügen sich beide zum fertigen Enzym zusammen.
Quiz
Aussage 1
Die Ribosomen der Mitochondrien werden nicht aus dem Cytoplasma importiert.
Mitochondrien besitzen eigene rRNA-Gene und bauen ihre 70S-Ribosomen selbst.
Aussage 2
Kerncodierte Mitochondrienproteine werden an den 70S-Ribosomen der Matrix synthetisiert.
Kerncodierte Organellenproteine entstehen an freien 80S-Ribosomen im Cytosol und werden anschließend importiert.
Aussage 3
Mitochondrien geben selbst synthetisierte Proteine an das Cytoplasma ab.
Mitochondrien exportieren keine Proteine ins Cytoplasma. Ihre Translationsprodukte bleiben im Organell, vor allem in der inneren Membran.
Aussage 4
Ein 70S-Ribosom setzt sich aus einer 30S- und einer 50S-Untereinheit zusammen.
Die S-Werte addieren sich nicht, weil der Sedimentationskoeffizient auch von der Form abhängt.
Aussage 5
Mitochondrien besitzen eigene Gene für tRNAs.
Die mtDNA trägt Gene für rRNA und tRNAs, die im Organell transkribiert werden.
Aussage 6
Proteine für die inneren Membranen von Mitochondrien und Chloroplasten werden an Chaperone gebunden zum Zielort transportiert.
Chaperone halten die Vorläuferproteine ungefaltet, bis sie durch die Importkomplexe gefädelt werden.
Aussage 7
Leukoplasten enthalten 80S-Ribosomen, weil sie keine Photosynthese betreiben.
Alle Plastidenformen, auch Leukoplasten und Proplastiden, enthalten 70S-Ribosomen. Die Photosynthesefähigkeit spielt dafür keine Rolle.
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