Unpolare und aromatische Aminosäuren
Diese Einheit zeigt, wie man die Aminosäuren mit unpolaren, cyclischen und aromatischen Seitenketten benennt, abkürzt und an ihrer Strukturformel erkennt.
Das Wichtigste in Kürze
- Aminosäuren werden nach ihrer Seitenkette in unpolar, polar ungeladen, sauer und basisch eingeteilt und mit Drei- und Einbuchstabencode abgekürzt (etwa Phe F, Tyr Y, Trp W).
- Glycin trägt als Rest nur ein H-Atom und ist achiral, Alanin eine Methylgruppe.
- Valin, Leucin und Isoleucin haben verzweigte, hydrophobe Kohlenwasserstoff-Seitenketten ohne weitere Stickstofffunktion.
- Prolin ist die einzige proteinogene sekundäre Aminosäure: Im Zwitterion trägt der Pyrrolidin-Stickstoff als \(\ce{NH2+}\) zwei H-Atome.
- Phenylalanin hat einen Benzylrest, Tyrosin zusätzlich eine para-OH-Gruppe, Tryptophan einen Indolring mit NH; alle sind über eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe am α-C gebunden.
Worum es geht
Zwanzig Aminosäuren bauen alle Proteine auf. Sie unterscheiden sich nur in ihrer Seitenkette, und die bestimmt, ob ein Baustein Wasser meidet oder sucht. Wer Strukturformeln sicher deuten will, von Peptidarzneistoffen bis zu Vorstufen wie Tyrosin für die Catecholamine, braucht diese Zuordnung im Kopf.
Einteilung nach Seitenketten
Alle proteinogenen Aminosäuren teilen dasselbe Grundgerüst aus α-C, Aminogruppe und Carboxylgruppe. Das erklärt die Einheit Aminosäuren: Aufbau, Konfiguration und Ladung. Sie unterscheiden sich allein im Rest R, der Seitenkette.
Nach Polarität und Ladung der Seitenkette teilt man ein in unpolar (hydrophob), polar ungeladen, sauer und basisch. Hier geht es um die unpolaren sowie die cyclischen und aromatischen Seitenketten. Die übrigen Gruppen folgen in Polare, saure und basische Aminosäuren. Die Grenzen sind nicht scharf: Tyrosin trägt eine OH-Gruppe und wird oft auch zu den polaren gezählt.
Für Sequenzen kürzt man ab. Der Dreibuchstabencode nimmt meist die ersten drei Buchstaben des Namens. Der Einbuchstabencode spart in langen Sequenzen Platz. Meist ist es der Anfangsbuchstabe, bei Doppelbelegung weicht man aus.
| Aminosäure | Dreibuchstaben | Einbuchstabe | Seitenkette |
|---|---|---|---|
| Glycin | Gly | G | H-Atom |
| Alanin | Ala | A | Methyl |
| Valin | Val | V | Isopropyl |
| Leucin | Leu | L | Isobutyl |
| Isoleucin | Ile | I | sec-Butyl |
| Prolin | Pro | P | Ring zum α-N |
| Phenylalanin | Phe | F | Benzyl |
| Tyrosin | Tyr | Y | 4-Hydroxybenzyl |
| Tryptophan | Trp | W | Indol-3-ylmethyl |
F wie „Fenylalanin“, Y wie tYrosin, W wie „tWo rings“ für den Doppelring des Tryptophans.
Glycin und Alanin
Glycin ist die einfachste Aminosäure. Ihr Rest R besteht nur aus einem Wasserstoffatom. Eine echte Kohlenstoff-Seitenkette fehlt also. Das α-C trägt damit zwei H-Atome und ist kein Stereozentrum. Glycin ist deshalb als einzige proteinogene Aminosäure achiral.
Alanin trägt eine Methylgruppe (\(\ce{CH3}\)) als Seitenkette. Sie ist klein und unpolar. Mit ihr wird das α-C zum Stereozentrum, und Alanin ist die einfachste chirale Aminosäure.
Valin, Leucin, Isoleucin
Valin, Leucin und Isoleucin tragen verzweigte aliphatische Seitenketten. Man nennt sie die verzweigtkettigen Aminosäuren. Ihre Reste sind reine Kohlenwasserstoffe. Außer der α-Aminogruppe enthalten sie keine weitere Stickstofffunktion und auch keinen Sauerstoff. Deshalb sind sie stark hydrophob und liegen in Proteinen bevorzugt im wasserfernen Inneren.
Die Verzweigung sitzt an unterschiedlichen Stellen. Valin und Isoleucin verzweigen am β-C, Leucin erst am γ-C. Isoleucin besitzt neben dem α-C ein zweites Stereozentrum am β-C.
Anders als diese drei hat Methionin eine unverzweigte Kette mit einem Schwefelatom. Serin trägt eine kurze Kette mit OH-Gruppe. Arginin und Histidin besitzen stickstoffhaltige, polare Seitenketten und sind daher nicht hydrophob.
Prolin
Bei Prolin biegt sich die Seitenkette aus drei \(\ce{CH2}\)-Gruppen zurück und bindet an den α-Stickstoff. So entsteht ein fünfgliedriger Pyrrolidinring aus vier C-Atomen und einem N. Der Stickstoff ist nun an zwei Kohlenstoffatome gebunden.
Eine Aminosäure, deren α-Stickstoff zwei C-Atome trägt statt nur eines. Unter den proteinogenen Aminosäuren ist Prolin die einzige.
Der starre Ring macht die Peptidkette an dieser Stelle unbeweglich. An einer Strukturformel in Zwitterionform erkennst du Prolin so:
- ein Fünfring mit genau einem N-Atom
- der Ring-Stickstoff trägt als \(\ce{NH2+}\) zwei H-Atome
- die \(\ce{COO-}\)-Gruppe sitzt am C-Atom direkt neben dem N (C-2)
Im Vergleich trägt Alanin als primäre Aminosäure eine \(\ce{NH3+}\)-Gruppe mit drei H-Atomen.
Aromatische Aminosäuren
Einige proteinogene Aminosäuren tragen aromatische oder heterocyclische Ringe. Drei davon behandelt dieser Abschnitt. Phenylalanin besitzt einen Benzylrest, also einen Phenylring an einer \(\ce{CH2}\)-Gruppe. Der Rest enthält kein Heteroatom und ist hydrophob.
Tyrosin ist Phenylalanin mit einer OH-Gruppe in para-Stellung. Seine Seitenkette ist eine 4-Hydroxybenzylgruppe, also ein Phenol. Die phenolische OH-Gruppe bildet in Proteinen Wasserstoffbrücken aus, mehr dazu in Peptidbindung und Strukturebenen.
Tryptophan trägt einen Indol-3-ylmethyl-Rest. Indol ist ein Doppelring aus Benzol und Pyrrol. Der Stickstoff steckt als NH-Gruppe im Fünfring.
Die drei aromatischen Aminosäuren sind ein Examensklassiker. Unterscheide sie am Ring: Phenylalanin ohne Heteroatom, Tyrosin mit para-OH, Tryptophan mit NH im Indol.
Allen gemeinsam ist die Methylengruppe (\(\ce{CH2}\)) zwischen α-C und Ring. Das gilt auch für Histidin mit seinem Imidazolring. Fehlt diese Gruppe, sitzt der Ring direkt am α-C. Solche Analoga wie Phenylglycin sind nicht proteinogen und werden nicht codiert.
So ordnest du eine vorgelegte Formel zu:
- Gerüst prüfen: α-C mit \(\ce{NH3+}\) und \(\ce{COO-}\) suchen.
- Brücke zählen: Genau eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe muss α-C und Ring verbinden.
- Ring deuten: para-OH bedeutet Tyrosin, NH im Doppelring Tryptophan, ein Ring ohne Heteroatom Phenylalanin.
Quiz
Aussage 1
Die Seitenkette des Tryptophans enthält Stickstoff in Form einer NH-Gruppe im Indolring.
Tryptophan trägt einen Indol-3-ylmethyl-Rest. Der Stickstoff liegt als NH im Fünfring des Indols.
Aussage 2
Valin enthält in seiner Seitenkette neben der α-Aminogruppe eine weitere Aminogruppe.
Die Seitenkette des Valins ist ein reiner Kohlenwasserstoff (Isopropyl). Stickstoff kommt nur in der α-Aminogruppe vor.
Aussage 3
Der Rest R des Glycins besteht aus einem Wasserstoffatom, der des Alanins aus einer Methylgruppe.
Glycin ist die einfachste Aminosäure mit H als Rest, Alanin trägt \(\ce{CH3}\).
Aussage 4
In der Zwitterionform des Prolins trägt der Ring-Stickstoff drei Wasserstoffatome.
Als sekundäre Aminogruppe trägt der Ring-Stickstoff im Zwitterion nur zwei H-Atome (\(\ce{NH2+}\)). Drei H-Atome hat die \(\ce{NH3+}\)-Gruppe primärer Aminosäuren wie Alanin.
Aussage 5
Eine Aminosäure, deren Indolring direkt am α-C-Atom sitzt, ist Tryptophan.
Bei Tryptophan verbindet eine \(\ce{CH2}\)-Gruppe α-C und Indolring. Das Analogon ohne diese Methylengruppe ist nicht proteinogen.
Aussage 6
Tyrosin unterscheidet sich von Phenylalanin durch eine Hydroxygruppe in para-Stellung am Phenylring.
Tyrosin trägt eine 4-Hydroxybenzyl-Seitenkette, Phenylalanin einen Benzylrest ohne Heteroatom.
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