Sauerstoffbindung an Hämoglobin und Kohlenmonoxid
Wie Sauerstoff im Blut transportiert wird, warum Hämoglobin ihn kooperativ bindet und wie Kohlenmonoxid diese Bindung blockiert.
Das Wichtigste in Kürze
- Die Oxygenierung ist die reversible Bindung von \(\ce{O2}\) an das \(\ce{Fe^2+}\) des Häms, ohne Oxidation des Eisens.
- Sauerstoff wird im Blut nahezu vollständig an Hämoglobin gebunden und nur zu einem kleinen Teil physikalisch gelöst transportiert; \(\ce{N2}\) wird nur gelöst transportiert.
- Kooperativität: Das erste gebundene \(\ce{O2}\) löst den Übergang von der T- in die R-Form aus und erleichtert so die Bindung weiterer \(\ce{O2}\).
- Die Bindungskurve von Hämoglobin ist sigmoid, die von Myoglobin mit nur einem Häm hyperbolisch.
- \(\ce{CO}\) ist geruchlos, bindet mit viel höherer Affinität als \(\ce{O2}\) an Häm, verdrängt ihn und verschiebt die Kurve nach links; bei Rauchern ist CO im Blut erhöht.
Worum es geht
Fast der gesamte Sauerstoff im Blut reist an Hämoglobin gebunden. Die Form seiner Bindungskurve erklärt, warum die Lunge ihn zuverlässig aufnimmt und das Gewebe ihn leicht erhält. Kohlenmonoxid greift genau an dieser Bindungsstelle an. Deshalb ist es so gefährlich, etwa im Rauch einer Zigarette.
Transportformen des Sauerstoffs
Sauerstoff löst sich schlecht in Wasser. Die gelöste Menge hängt vom Partialdruck ab. Bei einem arteriellen \(P_{\ce{O2}}\) von etwa 100 mmHg sind nur rund 0,3 mL \(\ce{O2}\) pro 100 mL Blut physikalisch gelöst. An Hämoglobin gebunden sind dagegen etwa 20 mL. Sauerstoff liegt im Blut also nahezu vollständig hämoglobingebunden vor.
Der kleine gelöste Anteil ist trotzdem nötig. Nur gelöster Sauerstoff erzeugt den Partialdruck und diffundiert ins Gewebe. Stickstoff wird anders als Sauerstoff ausschließlich gelöst transportiert, denn Hämoglobin bindet \(\ce{N2}\) nicht.
Die Anlagerung an Hämoglobin heißt Oxygenierung. \(\ce{O2}\) bindet reversibel an das Eisen des Häms. Das Eisen bleibt dabei zweiwertig als \(\ce{Fe^2+}\), es wird also nicht oxidiert. Mehr dazu beim Häm-Eisen.
Kooperativität
Hämoglobin ist ein Tetramer mit vier Häm-Gruppen. Ohne Sauerstoff liegt es in der gespannten T-Form vor, die \(\ce{O2}\) schlecht bindet. Bindet das erste \(\ce{O2}\), rückt das Eisen in die Ebene des Porphyrinrings und zieht das proximale Histidin mit. Diese Bewegung überträgt sich über die Quartärstruktur auf die anderen Untereinheiten. Das Tetramer wechselt in die entspannte R-Form mit höherer Affinität.
Kooperativität bedeutet also: Jedes gebundene \(\ce{O2}\) erleichtert über diese Konformationsänderung die Bindung weiterer \(\ce{O2}\)-Moleküle an den übrigen Untereinheiten.
Die Sauerstoffsättigung gibt an, welcher Anteil der Häm-Bindungsstellen mit \(\ce{O2}\) besetzt ist, in Prozent. Die Sauerstoffbindungskurve trägt sie gegen den \(P_{\ce{O2}}\) auf.
Wegen der Kooperativität steigt die Sättigung nicht linear mit dem \(P_{\ce{O2}}\). Die Kurve verläuft sigmoid, also S-förmig. Bei niedrigem Druck ist sie flach, in der Mitte steil, oben geht sie in ein Plateau über. Die Halbsättigung \(P_{50}\) liegt bei etwa 26 mmHg.
Diese Form ist funktionell günstig. Arteriell bei 100 mmHg ist Hämoglobin zu etwa 97 % gesättigt. Das Plateau sichert die Beladung auch bei etwas niedrigerem alveolärem Druck. Im Gewebe sinkt der Druck auf etwa 40 mmHg, die Sättigung auf etwa 75 %. Im steilen Teil setzt schon ein kleiner Druckabfall viel \(\ce{O2}\) frei.
Myoglobin im Muskel hat nur eine Kette mit einem Häm. Es kann nicht kooperativ binden, seine Kurve verläuft hyperbolisch. Seine Affinität ist deutlich höher als die von Hämoglobin. So übernimmt es \(\ce{O2}\) aus dem Blut und speichert ihn im Muskel.
Kohlenmonoxid
Kohlenmonoxid bindet an dasselbe Häm-Eisen wie Sauerstoff. Es konkurriert also mit \(\ce{O2}\) um die Bindungsstelle. Seine Affinität zum Häm ist rund 200- bis 300-mal höher. Schon wenig \(\ce{CO}\) in der Atemluft besetzt deshalb viele Bindungsstellen als Carboxyhämoglobin (COHb). Die hohe Affinität gilt dem Häm, nicht dem Sauerstoff selbst.
COHb fällt für den Transport aus. Zusätzlich halten die übrigen Häm-Gruppen ihr \(\ce{O2}\) fester, die Kurve verschiebt sich nach links (Linksverschiebung). Blut mit 50 % COHb hat dasselbe niedrige Plateau wie Blut bei 50 % Anämie. Den Rest gibt es im Gewebe aber schlechter ab. Deshalb wiegt eine CO-Vergiftung schwerer als eine gleich starke Anämie.
\(\ce{CO}\) ist farblos und geruchlos, man bemerkt es nicht. Es entsteht bei unvollständiger Verbrennung. Raucher haben daher erhöhte CO-Werte im Blut. COHb ist hellrot, Haut und Blut wirken bei einer Vergiftung eher kirschrot.
Dunkles Blut und schmutzig-braune Haut sprechen für Methämoglobin mit \(\ce{Fe^3+}\). Bei CO-Vergiftung bleibt das Eisen zweiwertig.
Auch \(\ce{CO2}\) wird leicht mit \(\ce{CO}\) verwechselt. Beide verhalten sich am Hämoglobin völlig verschieden:
- bindet am Häm-Eisen
- Affinität weit über der von \(\ce{O2}\)
- kein Substrat der Carboanhydrase
- Affinität zum Häm nicht höher als die von \(\ce{O2}\)
- teils an Aminogruppen des Globins gebunden
- meist als Hydrogencarbonat transportiert, gebildet durch die Carboanhydrase
Quiz
Aussage 1
Myoglobin zeigt wie Hämoglobin eine sigmoide Sauerstoffbindungskurve.
Myoglobin hat nur eine Kette mit einem Häm und bindet nicht kooperativ. Seine Kurve verläuft hyperbolisch.
Aussage 2
Bindet ein \(\ce{O2}\)-Molekül an eine Untereinheit des Hämoglobins, steigt über eine Konformationsänderung die Affinität der übrigen Untereinheiten.
Das ist die Kooperativität: Der Übergang von der T- zur R-Form erleichtert die Bindung weiterer \(\ce{O2}\)-Moleküle.
Aussage 3
Kohlenmonoxid konkurriert mit Sauerstoff um das Häm-Eisen und bindet dort mit deutlich höherer Affinität.
\(\ce{CO}\) hat eine rund 200- bis 300-mal höhere Affinität zum Häm als \(\ce{O2}\) und behindert so die Sauerstoffbindung.
Aussage 4
Stickstoff wird im Blut zu einem kleinen Teil an Hämoglobin gebunden transportiert.
Hämoglobin bindet \(\ce{N2}\) nicht. Stickstoff wird ausschließlich physikalisch gelöst transportiert.
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