Respirationstrakt

Beeinflussung der O₂-Affinität und CO₂-Transport

Wie pH, CO₂, 2,3-Bisphosphoglycerat und Temperatur die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins verändern und in welchen Formen das Blut CO₂ zur Lunge bringt.

Prüfungsrelevanz: wichtig ✓ gelesen
Das Wichtigste in Kürze5 Punkte
  • Die O₂-Affinität des Hämoglobins ist veränderlich: hoch in den Lungenkapillaren, niedriger im peripheren Gewebe wie dem arbeitenden Muskel, was die \(\ce{O2}\)-Abgabe erleichtert.
  • Eine Linksverschiebung bedeutet höhere Affinität, kleineren \(P_{50}\) und bei gleichem \(P_{\ce{O2}}\) weniger \(\ce{O2}\)-Abgabe ans Gewebe.
  • Steigender pH, sinkender \(P_{\ce{CO2}}\), wenig 2,3-BPG und Kälte verschieben nach links, die Gegenrichtung nach rechts (Bohr-Effekt für \(\ce{H+}\) und \(\ce{CO2}\)).
  • \(\ce{CO2}\) wird überwiegend als Hydrogencarbonat transportiert: Die Carboanhydrase bildet im Erythrozyten Kohlensäure, die zu \(\ce{HCO3-}\) und \(\ce{H+}\) dissoziiert.
  • Kleinere Anteile laufen als Carbamino-Hämoglobin und physikalisch gelöst, und desoxygeniertes Blut bindet mehr \(\ce{CO2}\) (Haldane-Effekt).

Worum es geht

Hämoglobin muss Sauerstoff in der Lunge fest binden und im Gewebe bereitwillig abgeben. Das gelingt, weil sich seine Affinität je nach Umgebung ändert und die Bindungskurve sich verschiebt. Eng damit verknüpft ist der Rücktransport von \(\ce{CO2}\), der für Säure-Basen-Haushalt und Atmung grundlegend ist.

Affinität in Lunge und Gewebe

Wie viel Sauerstoff Hämoglobin trägt, hängt zunächst vom Sauerstoffpartialdruck ab. Das beschreibt die S-förmige Sauerstoffbindungskurve. Zusätzlich ändert sich aber die O₂-Affinität selbst, also wie fest Hämoglobin den Sauerstoff hält. Sie ist in den Lungenkapillaren hoch und in peripheren Geweben niedriger.

In der Lunge liegt der \(P_{\ce{O2}}\) bei etwa 100 mmHg. Hämoglobin ist dort zu rund 97 % gesättigt. Im ruhenden Gewebe fällt der Partialdruck auf etwa 40 mmHg und die Sättigung auf rund 75 %. Etwa ein Viertel des gebundenen Sauerstoffs wird also abgegeben.

Im arbeitenden Skelettmuskel sinkt der \(P_{\ce{O2}}\) auf etwa 20 mmHg. Gleichzeitig entstehen dort viel \(\ce{CO2}\), Protonen und Wärme. Sie senken die Affinität, die Kurve rückt nach rechts. Hämoglobin lässt den Sauerstoff deshalb noch leichter los. Man kann sich das wie einen Griff vorstellen, der sich genau dort lockert, wo die Ware gebraucht wird. In der Lunge fehlen diese Faktoren, und die hohe Affinität sichert eine fast vollständige Beladung.

Sauerstoffbindungskurve mit drei markierten Punkten für Lunge, ruhendes Gewebe und arbeitenden Muskel sowie einer zweiten, nach rechts verschobenen Kurve.

Sauerstoffabgabe zwischen Lunge und Gewebe: Niedriger Partialdruck und niedrigere Affinität im arbeitenden Muskel erhöhen die Ausschöpfung.
🎯 Examensrelevant: Affinität Lunge und Gewebe

Wird im Examen gerne gefragt: Hämoglobin hat im peripheren Gewebe, etwa im arbeitenden Muskel, eine niedrigere \(\ce{O2}\)-Affinität als in den Lungenkapillaren. Achte auf die Richtung: Die niedrige Affinität im Gewebe erleichtert die Abgabe, die hohe in der Lunge die Aufnahme.

Verschiebung der Bindungskurve

Als Maß der Affinität dient der Halbsättigungsdruck \(P_{50}\). Das ist der \(P_{\ce{O2}}\), bei dem Hämoglobin zur Hälfte gesättigt ist, normal etwa 27 mmHg. Ändert sich die Affinität, wandert die ganze Kurve entlang der x-Achse.

A Linksverschiebung

Affinität steigt, \(P_{50}\) sinkt. Bei gleichem \(P_{\ce{O2}}\) bleibt mehr Sauerstoff gebunden. Das Gewebe erhält weniger \(\ce{O2}\).

B Rechtsverschiebung

Affinität sinkt, \(P_{50}\) steigt. Bei gleichem \(P_{\ce{O2}}\) ist weniger gebunden. Das Gewebe erhält mehr \(\ce{O2}\).

Vier Faktoren bestimmen die Lage der Kurve:

Faktor Linksverschiebung Rechtsverschiebung
pH des Blutes steigt (Alkalose) sinkt (Azidose)
\(P_{\ce{CO2}}\) sinkt steigt
2,3-BPG im Erythrozyten sinkt steigt
Temperatur sinkt steigt

Protonen und \(\ce{CO2}\) stabilisieren die sauerstoffarme Form des Hämoglobins. Diese Senkung der Affinität heißt Bohr-Effekt. Ein steigender \(P_{\ce{CO2}}\) wirkt doppelt: direkt durch Bindung an das Protein und indirekt, weil er den pH senkt.

2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG) entsteht im Erythrozyten in einem Nebenweg der Glykolyse. Es lagert sich in den zentralen Hohlraum zwischen den β-Ketten des desoxygenierten Hämoglobins. So hält es die Form mit niedriger Affinität fest. Bei chronischem Sauerstoffmangel, etwa im Hochgebirge, steigt 2,3-BPG an und erleichtert die Abgabe. Fetales Hämoglobin bindet 2,3-BPG schwächer und hat deshalb eine höhere Affinität als das mütterliche.

Diagramm mit drei S-förmigen Kurven, Sauerstoffsättigung gegen Sauerstoffpartialdruck; die linke Kurve steht für höhere, die rechte für niedrigere Affinität, mit markiertem Halbsättigungsdruck.

Links- und Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve: Alkalose, wenig \(\ce{CO2}\), wenig 2,3-BPG und Kälte erhöhen die Affinität, die Gegenrichtung senkt sie.
💡 Merke

Alles, was arbeitendes Gewebe kennzeichnet, schiebt die Kurve nach rechts: sauer, warm, viel \(\ce{CO2}\), viel 2,3-BPG. Das Gegenteil schiebt sie nach links.

CO₂-Transport

Im Gewebe diffundiert \(\ce{CO2}\) ins Blut und weiter in die Erythrozyten. Dort beschleunigt die Carboanhydrase (CA) die Reaktion mit Wasser enorm. Die entstehende Kohlensäure dissoziiert spontan:

\[\ce{CO2 + H2O <=>[CA] H2CO3 <=> HCO3- + H+}\]

Dieser Hydrogencarbonat-Transport ist mit Abstand die wichtigste Transportform. Damit die Reaktion weiterläuft, müssen beide Produkte abfließen:

  1. Pufferung: Die Protonen binden an desoxygeniertes Hämoglobin.
  2. Chloridverschiebung: \(\ce{HCO3-}\) verlässt den Erythrozyten über den Austauscher Bande 3 im Tausch gegen \(\ce{Cl-}\) (Hamburger-Shift).
  3. Transport: Der größte Teil des Hydrogencarbonats reist im Plasma zur Lunge.
  4. Umkehr: In der Lunge laufen alle Schritte rückwärts, \(\ce{CO2}\) wird abgeatmet.

Zwei kleinere Anteile kommen hinzu. Ein Teil des \(\ce{CO2}\) bindet direkt an Hämoglobin und bildet Carbamino-Hämoglobin. Ein weiterer Teil bleibt physikalisch gelöst. Hydrogencarbonat trägt rund 80 bis 90 %, die beiden anderen Formen jeweils nur einen kleinen Rest.

⚠️ Achtung: Carbamino statt Häm

\(\ce{CO2}\) bindet an freie Aminogruppen der Globinketten, nicht am Eisen des Häms. Anders als CO konkurriert es deshalb nicht mit Sauerstoff um dieselbe Bindungsstelle.

Die Oxygenierung steuert auch die \(\ce{CO2}\)-Aufnahme. Desoxygeniertes Blut bindet mehr \(\ce{CO2}\) als oxygeniertes, denn Desoxy-Hämoglobin puffert Protonen besser und bildet leichter Carbaminoverbindungen. Dieser Haldane-Effekt ergänzt den Bohr-Effekt: Im Gewebe erleichtert die \(\ce{O2}\)-Abgabe die \(\ce{CO2}\)-Aufnahme. In der Lunge verdrängt die Oxygenierung das \(\ce{CO2}\).

Schema eines Erythrozyten mit Pfeilen: Kohlendioxid strömt ein, wird zu Kohlensäure und Hydrogencarbonat umgesetzt, Hydrogencarbonat verlässt die Zelle im Austausch gegen Chlorid, Protonen binden an Hämoglobin.

\(\ce{CO2}\)-Aufnahme im Erythrozyten: Hydrogencarbonatbildung durch Carboanhydrase, Chloridverschiebung, Carbamino-Hämoglobin und gelöstes \(\ce{CO2}\).

Quiz

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Aussage 1

Im arbeitenden Skelettmuskel bindet Hämoglobin Sauerstoff fester als in den Lungenkapillaren.

Im arbeitenden Muskel ist die Affinität niedriger als in der Lunge. \(\ce{CO2}\), Protonen und Wärme verschieben die Kurve nach rechts und erleichtern die Abgabe.

Aussage 2

Sinkt die 2,3-BPG-Konzentration im Erythrozyten, verschiebt sich die Sauerstoffbindungskurve nach rechts.

Weniger 2,3-BPG stabilisiert die Desoxyform schwächer, die Affinität steigt. Die Kurve verschiebt sich nach links.

Aussage 3

Eine Alkalose mit steigendem Blut-pH erhöht die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins.

Ein steigender pH verschiebt die Kurve nach links, die Affinität nimmt zu.

Aussage 4

Bei linksverschobener Bindungskurve gibt Hämoglobin bei gleichem \(P_{\ce{O2}}\) weniger Sauerstoff an das Gewebe ab.

Linksverschiebung heißt höhere Affinität: Mehr Sauerstoff bleibt gebunden, die Abgabe sinkt.

Aussage 5

Desoxygeniertes Blut kann mehr \(\ce{CO2}\) aufnehmen als oxygeniertes Blut.

Desoxy-Hämoglobin puffert Protonen besser und bildet leichter Carbaminoverbindungen (Haldane-Effekt).

Aussage 6

Der größte Teil des \(\ce{CO2}\) im Blut wird als Carbamino-Hämoglobin zur Lunge transportiert.

Überwiegend wird \(\ce{CO2}\) als Hydrogencarbonat transportiert. Carbamino-Hämoglobin und gelöstes \(\ce{CO2}\) sind nur kleine Anteile.

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