Amylasen und Abbau der Speicherpolysaccharide
Wie α-Amylase, β-Amylase und R-Enzym Stärke und Glykogen an unterschiedlichen Stellen spalten und wie daraus Glucose wird.
Das Wichtigste in Kürze
- Stärke und Glykogen werden von Amylasen und Entzweigungsenzymen abgebaut, die sich in Angriffsort, gespaltener Bindung und Produkten unterscheiden.
- Die α-Amylase ist ein Endoenzym: Sie spaltet nur α-1,4-Bindungen im Ketteninneren und wird beim Menschen in Speicheldrüsen und exokrinem Pankreas gebildet.
- Die pflanzliche β-Amylase ist ein Exoenzym und setzt vom nichtreduzierenden Ende her Maltose frei.
- Weil die β-Amylase keine α-1,6-Bindungen spaltet, bleibt beim Amylopektinabbau ein Grenzdextrin übrig.
- Das R-Enzym (Isoamylase) spaltet die α-1,6-Verzweigungen und baut mit β-Amylase Amylopektin vollständig zu Maltose ab, Amylose greift es nicht an.
- Die Glucosefreisetzung aus Speichern ist ein Zulieferweg und kein Teil der Glykolyse, im Säugetier liefert die Glykogenphosphorylase Glucose-1-phosphat.
Worum es geht
Stärke und Glykogen speichern Glucose in Form langer Ketten. Um diesen Vorrat zu nutzen, zerlegen Enzyme die Ketten wieder. Sie unterscheiden sich darin, wo sie angreifen, welche Bindung sie spalten und was dabei entsteht. In der Pharmazie begegnen dir diese Enzyme bei Stärke als Hilfsstoff und bei der Amylase im Serum als Laborwert des Pankreas.
Hydrolytischer Abbau
Stärke und Glykogen bestehen aus Glucoseeinheiten. In den Ketten sind sie α-1,4-glykosidisch verknüpft. An Verzweigungsstellen sitzt eine α-1,6-glykosidische Bindung. Den Aufbau von Amylose, Amylopektin und Glykogen findest du unter Speicherglykane.
Die hier besprochenen Enzyme sind Hydrolasen. Sie spalten die glykosidische Bindung unter Einbau von Wasser. Entscheidend ist, an welcher Stelle der Kette ein Enzym ansetzt.
Spaltet Bindungen im Inneren einer Kette. Aus einem langen Molekül werden schnell mehrere mittellange Bruchstücke.
Spaltet vom Kettenende her. Es trennt Schritt für Schritt kleine Einheiten ab, das Molekül wird langsam kürzer.
Man kann sich ein Endoenzym wie eine Schere vorstellen, die eine Perlenkette irgendwo in der Mitte durchschneidet. Ein Exoenzym zieht dagegen Perle für Perle vom Ende ab.
Jede Glucankette hat zwei verschiedene Enden. Am reduzierenden Ende ist das anomere C-1 der letzten Glucose frei. Es liegt als Halbacetal vor und kann daher reduzierend wirken. Am nichtreduzierenden Ende ist C-1 in der Bindung gebunden, frei ist dort die 4-OH-Gruppe. Amylose besitzt je ein Ende jeder Sorte. Amylopektin hat nur ein reduzierendes, aber durch die vielen Verzweigungen sehr viele nichtreduzierende Enden.
Für ein Exoenzym, das an nichtreduzierenden Enden ansetzt, ist ein stark verzweigtes Molekül deshalb ein gutes Substrat. Es kann an vielen Stellen gleichzeitig arbeiten.
α-Amylase
Die α-Amylase ist eine Hydrolase und eine Endoamylase. Sie spaltet Amylose und Amylopektin im Inneren der Moleküle. Dabei hydrolysiert sie nur α-1,4-Bindungen. Die α-1,6-Bindungen der Verzweigungen lässt sie stehen.
Die Produkte sind ein Gemisch aus kürzeren Dextrinen, Maltose und Maltotriose. Aus Amylopektin bleiben zusätzlich verzweigte Reststücke übrig, die die Verzweigungsstellen enthalten. Als Substrat dient Stärke jeder Herkunft, auch Kartoffelstärke. In Höheren Pflanzen beteiligt sich die α-Amylase am Abbau der Reservestärke, etwa im keimenden Samen. Auch Glykogen kann sie spalten.
Die α-Amylase ist kein reines Pflanzenenzym. Beim Menschen bilden die Speicheldrüsen und das exokrine Pankreas je eine eigene α-Amylase. Beide werden als aktive Enzyme abgegeben. Die Stärkeverdauung beginnt deshalb schon im Mund und setzt sich im Duodenum fort, die Amylase wird nicht erst im Ileum aktiviert. Mehr zur Verdauung findest du unter Gliederung des Magen-Darm-Kanals.
Die α-Amylase baut Glykogen außerhalb der Zellen ab, also Nahrungsglykogen im Verdauungstrakt. Den Glykogenspeicher in Leber und Muskel mobilisiert dagegen die Glykogenphosphorylase.
β-Amylase und Grenzdextrine
Die β-Amylase ist eine Hydrolase, die in Pflanzen vorkommt, reichlich etwa in Getreidekörnern und Malz. Sie ist am Abbau der Reservestärke in Höheren Pflanzen beteiligt. Anders als die α-Amylase arbeitet sie als Exoenzym.
Sie setzt am nichtreduzierenden Ende an und spaltet dort jede zweite α-1,4-Bindung. So trennt sie immer zwei Glucoseeinheiten als Maltose ab:
\[(\text{Glc})_n + \ce{H2O} \longrightarrow (\text{Glc})_{n-2} + \text{Maltose}\]
Im Inneren der Kette schneidet sie nicht. Vom reduzierenden Ende her arbeitet sie ebenfalls nicht. Eine unverzweigte Amylosekette baut sie daher Stück für Stück zu Maltose ab.
Beim Amylopektin stößt die β-Amylase an eine Grenze. Sie kann keine α-1,6-Bindungen spalten und kommt an den Verzweigungsstellen nicht vorbei. Sie stoppt kurz davor. Übrig bleibt ein verzweigter Kern mit stark gekürzten Außenketten.
Ein Grenzdextrin ist das verzweigte Restmolekül, das übrig bleibt, wenn eine Amylase ihr Polysaccharid so weit wie möglich abgebaut hat. Es enthält noch alle α-1,6-Verzweigungen. Nach β-Amylase heißt es β-Grenzdextrin.
Amylopektin wird durch β-Amylase also nur unvollständig abgebaut. Es entstehen Maltose und Grenzdextrine, aber nicht ausschließlich Maltose. Freie Glucose ist kein Endprodukt. Selbst α- und β-Amylase gemeinsam schaffen den vollständigen Abbau nicht, denn keines der beiden Enzyme löst die Verzweigungen.
Die β-Amylase wird im Examen gerne gefragt: Sie spaltet als Exoenzym vom nichtreduzierenden Ende jede zweite α-1,4-Bindung und setzt Maltose frei. Achte darauf, dass sie an α-1,6-Verzweigungen stoppt und aus Amylopektin deshalb Grenzdextrine statt Glucose entstehen.
R-Enzym
Für die Verzweigungen braucht die Pflanze ein eigenes Enzym. Das R-Enzym wird auch Isoamylase oder Entzweigungsenzym genannt. Es spaltet hydrolytisch die α-1,6-Bindungen im Amylopektin und in dessen Abbauprodukten, also auch in den Grenzdextrinen. Damit ist es am Abbau der Reservestärke in Höheren Pflanzen beteiligt. Es ist das Gegenstück zum Verzweigungsenzym der Stärkesynthese.
Das R-Enzym ist auf die Verzweigungsstelle spezialisiert. α-1,4-Bindungen im Inneren der Kette spaltet es nicht. Maltose trennt es auch nicht vom Kettenende ab, das ist Aufgabe der β-Amylase. Amylose baut es nicht ab, denn sie besitzt keine Verzweigungen und bietet ihm keinen Angriffspunkt.
Erst im Zusammenspiel mit der β-Amylase wird Amylopektin vollständig verwertet:
- Außenketten kürzen: β-Amylase spaltet Maltose von den nichtreduzierenden Enden ab, bis sie vor den Verzweigungen stoppt.
- Entzweigen: Das R-Enzym hydrolysiert die α-1,6-Bindungen und setzt die Seitenketten als lineare α-1,4-Ketten frei.
- Rest abbauen: β-Amylase zerlegt die nun unverzweigten Ketten weiter zu Maltose.
Die Abbildung zeigt die drei Angriffsorte an einem Amylopektinausschnitt. Die Tabelle stellt die Enzyme nebeneinander.
| Enzym | Typ | gespaltene Bindung | Angriffsort | Ergebnis bei Amylopektin | Vorkommen |
|---|---|---|---|---|---|
| α-Amylase | Endoenzym | α-1,4 | Ketteninneres | Dextrine, Maltose, Maltotriose, verzweigte Reste | Pflanzen, Mensch (Speichel, Pankreas) |
| β-Amylase | Exoenzym | jede zweite α-1,4 | nichtreduzierende Enden | Maltose und β-Grenzdextrin | Pflanzen |
| R-Enzym | Entzweigungsenzym | α-1,6 | Verzweigungsstellen | lineare α-1,4-Ketten | Pflanzen |
β-Amylase allein liefert aus Amylopektin Maltose plus Grenzdextrin. β-Amylase plus R-Enzym liefern vollständig Maltose.
Glucosefreisetzung
Pflanzen wie Säugetiere gewinnen Glucose durch den Abbau ihrer Speicherkohlenhydrate. Die Wege unterscheiden sich jedoch.
In der Pflanze entsteht aus Stärke über Amylasen und R-Enzym zunächst Maltose. Eine Maltase (α-Glucosidase) hydrolysiert sie anschließend zu zwei Molekülen Glucose.
Säugetierzellen speichern Glucose als Glykogen, vor allem in Leber und Muskel. Die Glykogenphosphorylase spaltet α-1,4-Bindungen vom nichtreduzierenden Ende her. Sie nutzt dafür anorganisches Phosphat statt Wasser, arbeitet also phosphorolytisch:
\[(\text{Glc})_n + \text{P}_\text{i} \longrightarrow (\text{Glc})_{n-1} + \text{Glucose-1-phosphat}\]
Ein Entzweigungsenzym löst die Verzweigungen. Glucose-1-phosphat wird zu Glucose-6-phosphat umgelagert. Der Muskel verwertet es direkt. Die Leber spaltet das Phosphat ab und gibt freie Glucose ins Blut.
Wie das Schema zeigt, enden beide Wege vor der Glykolyse. Sie liefern ihr nur den Ausgangsstoff zu. Besonders prüfungsrelevant ist diese Grenze: Der Abbau von Stärke zu Glucose gehört nicht zur Glykolyse, denn diese beginnt erst mit der Phosphorylierung der Glucose zu Glucose-6-phosphat.
Quiz
Aussage 1
Die Spaltung von Glykogen zu Glucose-1-phosphat ist der erste Schritt der Glykolyse.
Falsch. Der Abbau der Speicher ist ein Zulieferweg. Die Glykolyse beginnt erst mit der Phosphorylierung der Glucose zu Glucose-6-phosphat.
Aussage 2
Das R-Enzym ist das wichtigste Enzym für den Abbau von Amylose.
Falsch. Das R-Enzym spaltet nur α-1,6-Verzweigungen. Amylose ist unverzweigt und bietet ihm keinen Angriffspunkt.
Aussage 3
Die β-Amylase trennt Maltoseeinheiten vom reduzierenden Ende der Glucankette ab.
Falsch. Die β-Amylase arbeitet vom nichtreduzierenden Ende her und spaltet dort jede zweite α-1,4-Bindung.
Aussage 4
Die α-Amylase greift Amylose im Inneren der Kette an und ist deshalb ein Endoenzym.
Richtig. Die α-Amylase spaltet α-1,4-Bindungen im Ketteninneren, nicht vom Ende her.
Aussage 5
R-Enzym und β-Amylase gemeinsam können Amylopektin vollständig zu Maltose abbauen.
Richtig. Das R-Enzym löst die Verzweigungen, die β-Amylase zerlegt die freigesetzten linearen Ketten zu Maltose.
Aussage 6
Die Pankreas-α-Amylase gelangt bereits als aktives Enzym in den Dünndarm.
Richtig. Sie wird aktiv sezerniert und nicht erst im Ileum aktiviert.
Aussage 7
Wirkt β-Amylase allein auf Amylopektin, ist freie Glucose das Endprodukt.
Falsch. Es entstehen Maltose und ein β-Grenzdextrin, weil die β-Amylase an den α-1,6-Verzweigungen stoppt.
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