Biokatalysatoren

Einflussfaktoren auf die Enzymaktivität und Sättigungskurve

Wie pH-Wert, Temperatur, Ionen sowie Substrat- und Enzymkonzentration die Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen bestimmen und was die Sättigungskurve zeigt.

Prüfungsrelevanz: gut zu wissen ✓ gelesen
Das Wichtigste in Kürze5 Punkte
  • Die Reaktionsgeschwindigkeit ist der Substratumsatz pro Zeit. Man misst sie als Anfangsgeschwindigkeit \(v_0\).
  • Enzyme haben unterschiedliche pH-Optima: Pepsin um pH 2, Trypsin um pH 8, nicht einheitlich 7,4.
  • Die Aktivität steigt nach der RGT-Regel mit der Temperatur und fällt oberhalb des Optimums durch Denaturierung steil ab.
  • Bei niedriger \([S]\) ist \(v\) proportional zu \([S]\) (1. Ordnung). Die hyperbolische Sättigungskurve nähert sich dem Plateau \(v_{max}\).
  • Bei Substratüberschuss ist \(v\) proportional zur Enzymkonzentration.

Worum es geht

Enzyme arbeiten nicht unter allen Bedingungen gleich schnell. Wie stark Milieu und Konzentrationen ihre Leistung verändern, ist die Grundlage der Enzymkinetik und erklärt etwa, warum Pepsin im Magen aktiv ist, Trypsin aber erst im Dünndarm.

Was Enzymkinetik misst

Die Reaktionsgeschwindigkeit \(v\) gibt an, wie viel Substrat pro Zeit umgesetzt oder wie viel Produkt gebildet wird, etwa in mol/(L·s). Man misst die Anfangsgeschwindigkeit \(v_0\) direkt nach dem Start. Dann ist noch kaum Substrat verbraucht, und Produkt stört die Messung nicht.

Grundlage jeder Kinetik ist der Enzym-Substrat-Komplex. Das Substrat bindet im aktiven Zentrum, erst danach entsteht das Produkt:

\[\ce{E + S <=> ES -> E + P}\]

pH, Temperatur und Ionen

Neben der Substratkonzentration bestimmen pH-Wert, Temperatur und Ionenkonzentration die Aktivität. Der pH-Wert verändert die Ladung von Aminosäureseitenketten im aktiven Zentrum und am Substrat. Bindung und Katalyse gelingen nur im passenden Ladungszustand.

Der pH-Wert maximaler Aktivität heißt pH-Optimum. Er liegt keineswegs bei allen Enzymen bei pH 7,4. Pepsin arbeitet bei etwa pH 2, Speichel-Amylase um pH 7, Trypsin um pH 8.

Drei glockenförmige Kurven der Enzymaktivität gegen den pH-Wert mit Maxima bei etwa pH 2, 7 und 8.

pH-Profile: Jedes Enzym erreicht sein Aktivitätsmaximum bei einem eigenen pH-Wert.

Mit steigender Temperatur bewegen sich die Moleküle schneller. Nach der RGT-Regel verdoppelt bis verdreifacht sich die Geschwindigkeit je 10 °C. Das gilt schon im Bereich zwischen 5 °C und 25 °C. Oberhalb des Optimums, bei menschlichen Enzymen um 37 °C, denaturiert das Protein, und die Aktivität bricht steil ein.

Kurve der Enzymaktivität gegen die Temperatur mit allmählichem Anstieg, Maximum bei etwa 37 Grad Celsius und steilem Abfall danach.

Temperaturabhängigkeit: Anstieg nach der RGT-Regel, Abfall durch Denaturierung.

Ionen wirken über die Ionenstärke auf Ladungen und Faltung. Manche Enzyme brauchen zudem Metallionen wie \(\ce{Mg^2+}\) als Cofaktor.

Substrat- und Enzymkonzentration

Trägt man \(v_0\) gegen die Substratkonzentration \([S]\) auf, entsteht die hyperbolische Sättigungskurve. Bei wenig Substrat steigt \(v_0\) proportional zu \([S]\). Das ist eine Reaktion 1. Ordnung. Die meisten Enzymmoleküle warten hier noch auf Substrat.

Bei Substratüberschuss sind alle aktiven Zentren besetzt. Die Kurve nähert sich einem Plateau, der Maximalgeschwindigkeit \(v_{max}\). Mehr Substrat beschleunigt nun nicht mehr. Man kann sich das wie eine Kasse vorstellen: Ist sie dauernd belegt, hilft eine längere Schlange nicht.

Diagramm mit zwei hyperbolischen Kurven der Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration, die sich jeweils einer waagerechten Linie v max annähern; die Kurve mit doppelter Enzymmenge liegt doppelt so hoch.

Sättigungskurve: Bei wenig Substrat steigt \(v\) proportional zu \([S]\), bei Substratüberschuss erreicht sie das Plateau \(v_{max}\), das mit der Enzymmenge wächst.

Im Sättigungsbereich hängt \(v\) nur noch von der Enzymmenge ab. Doppelte Enzymkonzentration ergibt doppeltes \(v_{max}\). Die Lage der Kurve beschreibt die Michaelis-Konstante.

💡 Merke

Wenig Substrat: \(v \sim [S]\). Substratüberschuss: \(v \sim [E]\). Umgekehrt proportional zu \([S]\) ist \(v\) nie.

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Aussage 1

Sind alle aktiven Zentren mit Substrat besetzt, steigt die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Enzymkonzentration.

Bei Substratüberschuss bestimmt nur die Enzymmenge \(v_{max}\); doppelte Enzymmenge ergibt doppelte Geschwindigkeit.

Aussage 2

Menschliche Verdauungsenzyme wie Pepsin und Trypsin haben ihr pH-Optimum übereinstimmend bei pH 7,4.

pH-Optima unterscheiden sich: Pepsin arbeitet um pH 2, Trypsin um pH 8.

Aussage 3

Bei sehr niedriger Substratkonzentration ist die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion unabhängig von \([S]\).

Bei niedriger \([S]\) ist \(v\) proportional zu \([S]\) (1. Ordnung). Unabhängig von \([S]\) wird \(v\) erst im Sättigungsbereich.

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